Ам юсупова: Архитектурная Мастерская Юсупова, ООО, ИНН 7841478849 | Реквизиты, юридический адрес, КПП, ОГРН, схема проезда, сайт, e-mail, телефон

31.07.197318.01.2022 alexxlab 0 Комментариев

Содержание

Доктор73 — Лечебные учреждения — ГБУЗ «Стоматологическая поликлиника города Ульяновска» — Стоматологическое отделение № 8 (Прием пациентов с 15 лет)

Для возможности записи необходимо авторизоваться/зарегистрироваться.

17 января — 23 января

Зубной врач
		Пн	Вт	Ср	Чт	Пт
	Азизова МХ Взрослый прием и прием подростков 15-17 лет	8-14	14-20	8-14	14-20	8-14
	Клейнер ЮВ Взрослый прием и прием подростков 15-17 лет	8-14	14-20	8-14	14-20	8-14
	Прокофьева ТН Взрослый прием и прием подростков 15-17 лет.	14-20	8-14	14-20	8-14	14-20
	Сорокина ЕВ Взрослый прием и прием подростков 15-17 лет	8-14	14-20	8-14	14-20	8-14
	Фадеева ТЮ Взрослый прием и прием подростков 15-17 лет	8-14	14-20	8-14	14-20	8-14
	Юсупова ЭЗ Взрослый прием и прием подростков 15-17 лет	14-20	8-14	14-20	8-14	14-20

Стоматолог
		Пн	Вт	Ср	Чт	Пт
	Александрова ЛИ Взрослый прием и прием подростков 15-17 лет	8-14	14-20	8-14	14-20	8-14
	Живаева ОН Взрослый прием и прием подростков 15-17 лет.	14-20	8-14	14-20	8-14	14-20

Стоматолог-ортопед
		Пн	Вт	Ср	Чт	Пт
	Енин АМ Только платный прием	8-14	14-20	8-14	14-20	8-14
	Земцов ВА Только платный прием	14-20	8-14	14-20	8-14	14-20
	Хамитов ВА Только платный прием	8-14	14-20	8-14	14-20	8-14
	Юсупов ИХ Только платный прием	14-17	8-11	14-17	8-11	14-17

Стоматолог-пародонтолог
		Пн	Вт	Ср	Чт	Пт
	Гафизова ДЕ Пародонтолог (специалист по деснам, пломбы не ставит)	14-20	8-14	14-20	8-14	14-20
	Гафурова ГМ Пародонтолог	8-11		8-11		8-11

Стоматолог-терапевт
		Пн	Вт	Ср	Чт	Пт
	Андрущенко ИШ	14-20	8-14	14-20	8-14	14-20
	Ахметова ЭВ	14-20	8-14	14-20	8-14	14-20
	Бакирова ИИ	14-20	8-14	14-20	8-14	14-20
	Баширова НФ	8-14	14-20	8-14	14-20	8-14
	Кулишкина ОВ	8-14	14-20	8-14	14-20	8-14
	Недайводина ОВ	14-20	8-14	14-20	8-14	14-20
	Парфенова НН	8-14	14-20	8-14	14-20	8-14

Стоматолог-хирург
		Пн	Вт	Ср	Чт	Пт
	Габбазов ИИ	8-14	14-16	8-14	14-20	8-14
	Филиппов МВ Больничный лист с 13. 01	14-20	8-14	14-20	8-14	14-20

«Легко ни с кем не бывает»

Главный тренер «Спартака» Сергей Абрамов и игрок красно-белых Максим Юсупов поделились впечатлениями от победы над командой «АЛГА» в 5-м туре западной конференции Париматч — Высшей лиги (5:0).

Сергей Абрамов, главный тренер МФК «Спартак»:
— Провели хорошую игру. По отношению к самой игре в плане тренерской установки — лучшая игра сезона. Есть проблема, над которой всю неделю работали. Достаточно много пропускаем — сегодня первая «сухая» игра в сезоне. Поэтому команде и всем ребятам спасибо за отношение.

— Насколько легко играть против такой молодой команды, как «АЛГА»?
— В Париматч — Высшей лиге легко ни с кем не бывает. Все давно научились играть. Мы отталкиваемся от своей игры и пытаемся показывать то, что наигрываем. Было нелегко ребятам, я их настраивал, что «АЛГА» дома даст бой. в кубке недавно встречались — начали с 0:4, но вылезли, победили. Так что не могу сказать, что было легко.

— А чем кубковая игра отличается от этой?
— В кубке три дня подряд игрового режима — в последний подсели физические кондиции, мы всего месяц работали. За это время у СК «АЛГА» тоже были изменения по составу, но уверен, что легко с уфимцами никому не будет.

— Какие задачи у «Спартака» в этом сезоне?
— Сейчас задача — стабилизировать все в клубе, в том числе и у меня как у главного тренера в плане игрового процесса. А о глобальных задачах можно будет говорить в конце первого круга.

Максим Юсупов, игрок МФК «Спартак»:
— Первые пару недель было непросто, так как физические кондиции оставляли желать лучшего. Поработали, потерпели. Все ребята профессионалы, старательно относились к работе.

— Как процесс притирки проходил?.
— Все зависит от людей, от коллектива, а у нас он сложился отличный. Все работают, все выкладываются максимумально, а потом это переносится в раздевалку, и, соответственно в игры, в результат.

— Было ли легко с командой «АЛГА»?
— Не сказал бы, что легко. По темпу, накалу была хорошая игра. В Париматч — Высшей лиге достаточно высокий уровень, поэтому легко не бывает ни с кем. Все бьются, настраиваются. Было непросто в первом тайме — подводила реализация. В отличной игре мы победили. У уфимцев свои задачи, у нас свои.

Пресс-служба СК «АЛГА»

Guzel Yusupova | I am a sociologist of ethnicity and minority nationalism in the Russian Federation.

Here I write mostly non-academic notes from a social researcher perspective and announce my new articles. Я социолог этничности и национализма, а здесь пишу неакадемические заметки про то, чем не успеваю поделиться в научных публикациях.

Если честно, в последнее время я очень редко читаю художественную литературу.

Но когда мне ее советуют настоятельно, да ещё и интересные мне люди (еще одно условие — чтобы они были мимолётными в судьбе, поэтому друзья не в счёт)). Так вот, мимолетность этих встреч, она как дорогой шоколад — хочется подольше сохранить послевкусие, и узнать что же вдохновляет того или иного мимолетного персонажа?

Но пост, как всегда, не об этом.

Скоро я заканчиваю своё пребывание в Швеции — одной из самых гостеприимных скандинавских стран для иммиграции. Здесь действительно гостеприимно с точки зрения формальностей — так быстро и удобно как получают resident card здесь, сдаётся мне, не получают ее нигде.

А вот с неформальной точки зрения, не так все просто. Мне, например, осталось по большей части недоступным то, что такое «повседневная шведскость». Выяснила только, что это печь свой хлеб, если ты мужчина; уезжать на зиму в Испанию, если ты пенсионер; и участвовать во всевозможных уличных соревнованиях круглый год, уже независимо от гендера и возраста.

Но пост тоже не об этом.

Здесь меня накрыла повседневность интернациональная. Именно ИНТЕР-национальная, а не мульти-культи (см. подробнее о чём я здесь).

Повседневная интернациональность — это не только вечеринки в компании людей со всего Света. Это еще, например, когда обсуждаешь книгу Адичи, Чимаманды Нгози о гражданской войне в Нигерии, которую дал тебе почитать эфиопец (чьи родители познакомились в Советском Союзе), купивший ее в сети японских книжных магазинов в Арабских Эмиратах, привезенную в Швецию, побывавшую в России, и взорвавшую мой мозг.

Если я когда-нибудь стану преподавать, то это будет must read для моих студентов (мечты-мечты). Причём, независимо от курса, эта книга действительно полезна всем: не только как бэкграунд для critical race theory , но и feminist studies, ethnic conflicts, nationalism studies и даже child studies (или как там называются исследования, когда детям дается голос?).

Спойлеров почти не будет, знаю, что существует экранизация этой книги, но советую почитать текст: есть какой-то мазохистский кайф от крайне острого детального описания в четвертой степени иерархического общества (и, кстати, до боли напомнившее мне общество российское, современное, хотя речь идет о 1960-х годах в Нигерии).

Что означает крем для лица, когда нечего есть и ежедневные бомбежки? Сдается мне, не то, что подумала сейчас половина читателей, между прочим! Каково это, быть мальчишкой, и при этом… ну ладно, без спойлеров!

В общем, побольше писателей-женщин, хороших и разных! Побольше самых разных перспектив на этот такой одинаковый мир.

И, да, конечно же, надо вернуться к самому легкому и так иногда необходимому способу оставаться человеком, а не только профессионалом — чтению.

…Иначе жизнь станет применять более жесткие способы…

Заглушить «эхо войны». Озеро Кезеной-Ам притягивает туристов | ОБЩЕСТВО:Экология | ОБЩЕСТВО

Бесплатные экскурсии по природным и историческим достопримечательностям Аргунского ущелья проводили со дня основания музея, с 1988 года. Об этом рассказывают сотрудники отдела использования и популяризации объектов культурного наследия. В основном устраивали такие турпоходы для школьников и студентов. Но из-за войны экскурсии пришлось временно приостановить.

«В мирное время эта работа возобновилась, а с 2011-го заметно выросло число посетителей нашего заповедника, — рассказывает Саид-Эмин Джабраилов, директор музея. — Основная наша цель — заглушить «эхо войны», обратить внимание на красоту окружающего мира, сохранить духовные и культурные ценности для подрастающего поколения. Но сегодня не только наши чеченские школьники могут повидать красоты гор. Мы приглашаем всех. Кстати, у нас часто бывают и гости из соседних республик, да и со всей России. Путешественникам достаточно созвониться с нашим музеем и приехать в Грозный, а проводники музея-заповедника — специалисты социально-культурного сервиса и туризма – их встретят и проведут инструктаж по правилам поведения на природе и технике безопасности, расскажут интересные факты об экскурсионных маршрутах».

И конечно, проведут по этим маршрутам!

Прикоснуться к природе

Сотрудники музея проведут гостей горной Чечни по комплексам памятников истории и архитектуры Аргунского музея-заповедника – высокогорной части республики площадью более 230 тыс. га.

Там хорошо сохранились водопады, озёра, скальные образования, пещерные гроты, стоянки, усыпальницы, селища, боевые, жилые башни и замковые комплексы. Всего около 700 памятников истории, культуры, археологии, архитектуры и природы, более 50 из них относятся к памятникам федерального значения. По заключению ученых, хронологический диапазон недвижимых памятников истории и культуры на территории заповедника охватывает период со II тысячелетия до н.э. по настоящее время. Такое соприкосновение с нетронутой природой, историей и культурой навсегда оставляет добрый след в сердце.

Самое популярное направление – к чеченской жемчужине озеру Кезеной-Ам. На маршруте можно увидеть, как переплетаются струи воды в водопаде Девичья коса, посмотреть Харачойскую боевую башню высотой почти 15 метров. Можно пройти перевал Хаарами, напиться студёной воды из родника и наконец дойти до самого озера. Над уровнем моря оно расположено выше, чем знаменитое озеро Рица. Рядом — спортивно-туристический комплекс с гостиницей. Длина маршрута — 80 км, но преодолеваются они легко и незаметно, где-то пешком, где-то на специальной машине.

«Экскурсия была настолько интересной, что детвора даже не шалила. Очень устали, ведь много ходили пешком. Впечатления – самые яркие! — делится впечатлениями Раиса Юсупова, директор школы №1 с.Тазбичи».

«Начинаешь смотреть на жизнь другими глазами, когда видишь настоящую красоту и так близко прикасаешься к природе», — написали в книге отзывов свою благодарность сотрудники Центра занятости населения Шатойского района.

Фото: АиФ

Смотрите также:

Татьяна Юсупова Детский сад Детский сад — Балтимор, Мэриленд 21209

Операционные дни М — Ж

Часы работы 8:00 — 18:00

Домашние питомцы Кот

Языки русский

Тип объекта Домашний детский сад

Лицензионный номер 124990

Подаваемые блюда Утренний перекус, Послеобеденный перекус

Татьяна Юсупова предлагает безопасный и любящий уход за детьми в районе Балтимора. Дети учатся через учебную программу, образовательные мероприятия. Учреждение представляет собой домашний детский сад, обеспечивающий безопасное и заботливое пространство, где дети учатся важным социальным навыкам. Они поддерживают как английский, так и русский языки в рамках своей программы двуязычного погружения. Татьяна Юсупова работает с 8:00 до 18:00 в понедельник, вторник, среду, четверг и пятницу. Доступность ограничена и в порядке живой очереди. Свяжитесь с Татьяной Юсуповой сегодня, чтобы обсудить зачисление и запланировать бесплатный тур!

Ежедневные часы
• Понедельник: 8:00–18:00
• Вторник: 8:00–18:00
• Среда: 8:00–18:00
• Четверг: 8:00 до 18:00
• пятница: с 8:00 до 18:00

Еженедельные пакеты обучения

Запросить информацию

Татьяна Юсупова — это детский сад на дому, предлагающий уход за детьми для семей в Балтиморе и его окрестностях. Учителя помогают своим ученикам достичь важных вех, участвуя в игровой, образовательной деятельности. Учреждение представляет собой безопасное, развивающее пространство, где дети учатся важным социальным навыкам.

Кристаллическая структура эукариотической рибосомы и ее комплексов с ингибиторами

Philos Trans R Soc Lond B Biol Sci. 2017 19 марта; 372(1716): 20160184.

Кафедра интегрированной структурной биологии, Институт генетики и молекулярной и клеточной биологии, CNRS/INSERM, Страсбургский университет, BP 163, 67404 Illkirch Cedex, C.У. Страсбург, Франция

Эта статья была процитирована другими статьями в PMC.

Abstract

Определена структура эукариотической рибосомы с высоким разрешением, что вызвало повышенный интерес к изучению биосинтеза белков и регуляции биосинтеза в клетках. Функциональные комплексы кристаллов рибосом, полученных из бактерий и дрожжей, позволили исследователям определить точное положение остатков в различных состояниях функции рибосом. Эти знания, вместе с исследованиями электронной микроскопии, улучшают наше понимание того, как регулируются основные процессы рибосом, включая декодирование мРНК, образование пептидных связей, транслокацию мРНК и тРНК и котрансляционный транспорт образующегося пептида. В этом обзоре мы обсуждаем кристаллическую структуру всей 80S рибосомы дрожжей, которая выявляет ее эукариотические специфические особенности, и применение рентгеновской кристаллографии 80S рибосомы для исследования способа связывания различных соединений, которые, как известно, ингибируют или модулируют белково-трансляционная функция рибосомы.Мы также обращаемся к сложному аспекту структурного изучения рибосом высших эукариот, где структуры основных отличительных черт рибосом высших эукариот — специфических для высоких эукариот длинных сегментов рибосомной РНК (около 1 МДа) — остаются нерешенными. В настоящее время структуры большей части этих сегментов рибосомной РНК с высокой экспансией эукариот все еще остаются нерешенными.

Эта статья является частью тематического выпуска «Взгляды на рибосомы».

Ключевые слова: дрожжевые рибосомы , кристаллическая структура, ингибиторы

1.Введение

Рибосома представляет собой комплекс рибонуклеопротеинов, присутствующий во всех живых клетках и транслирующий генетический код в белки. Недавний прогресс в структурной биологии рибосом включает определение структуры с помощью рентгеновских лучей и исследования с помощью криоэлектронной микроскопии (ЭМ), которые основаны на предыдущих знаниях об отдельных компонентах рибосом, таких как рибосомная РНК, рибосомные белки, рибосомные субъединицы и рибосомные комплексы в растворе. 1,2]. Форма бактериальной рибосомы и ее несимметричных рибосомных субъединиц была впервые восстановлена из негативно окрашенных ЭМ-изображений в лабораториях Васильева и Лейка [3,4].Рибосомы бактерий и архей состоят из большой (50S) и малой (30S) субъединиц, которые вместе составляют примерно 2,5 мегадальтон (МДа) 70S рибосому. Эукариотическими аналогами являются субъединицы 60S и 40S и рибосома 80S, размер которых варьируется от 3,5 МДа у низших эукариот до 4,0 МДа у высших эукариот. Многие ключевые компоненты рибосом сохраняются в трех царствах жизни (бактерии, археи и эукариоты), что подчеркивает их важность в фундаментальном процессе биосинтеза белка [5].Синтез белка интенсивно изучался в течение последних пяти десятилетий, но большую часть этого времени подробная трехмерная структура рибосомы оставалась неизвестной. Криоэлектронная микроскопия и анализ отдельных частиц позволили впервые получить прямую визуализацию бактериальной рибосомы в различных функциональных состояниях [6–9]. Однако только после появления рентгеноструктурных структур всей 70S рибосомы (а также структур отдельных 30S и 50S субъединиц) стали доступны точные атомные модели [10–16].Усилия по кристаллографии рибосом начались рано с кристаллизации 50S рибосомных субъединиц, выделенных из Bacillus stearothermophilus и Haloarcula marismortui [17–19], а также 30S субъединицы, а также полной 70S рибосомы, выделенной из Thermus thermophilus 2. ]. Были определены первые кристаллические структуры субъединицы 30S из T. thermophilus и субъединицы 50S из H. marismortui , которые были использованы для интерпретации карт рентгеновской электронной плотности полной рибосомы из T.thermophilus [14–16]. Позднее сообщалось о кристаллической структуре 70S рибосомы Escherichia coli с разрешением 3,5 Å [22]. Рентгеновская кристаллография отдельных рибосомных субъединиц и полных рибосом использовалась для моделирования и изучения функции рибосом через комплексы с функциональными лигандами, аналогами лигандов и антибиотиками, что было обобщено в нескольких обзорных статьях [23,24].

За последнее десятилетие в кристаллографии полных рибосом были достигнуты замечательные успехи, и теперь стало возможным получать структуры среднего или высокого разрешения не только вакантных рибосом, но и рибосомных комплексов с ключевыми функциональными лигандами, такие как информационная РНК (мРНК), транспортные РНК (тРНК) и различные факторы транслокации белка [16,25–31]. Эти структурные исследования могут помочь объяснить механизм связывания тРНК в присутствии фактора элонгации Tu [32], процессы декодирования мРНК [30,33–35] и механизм гидролиза GTP [36], а также транслокацию [31]. ,37], терминация [38–45] и рециклинг рибосом [46,47]. Кристаллография полных рибосомных комплексов также может быть использована для изучения котрансляционных модификаций [48] и изучения трансляционной регуляции [49–51]. До 2010 года были доступны только исследования, касающиеся рентгеновских кристаллических структур бактериальной рибосомы, поскольку попытки выяснить структуру эукариотической рибосомы оставались безуспешными.

Кристаллические структуры эукариотической рибосомы из Saccharomyces cerevisiae были первыми, которые были успешно определены с разрешением 4,2 Å, а затем с разрешением 3,0 Å, что значительно расширило наше понимание синтеза белка и регуляции синтеза белка в клетках [52,53]. .

Позже 40S и 60S рибосомальные субъединицы эукариотического организма ( Tetrahymena thermophila ) были успешно кристаллизованы с их белковыми факторами, и комплексные структуры были определены в 3. разрешение 8 и 3,6 Å соответственно [54,55].

Кристаллические структуры рибосомных комплексов также помогают исследователям интерпретировать данные крио-ЭМ-реконструкции изображений с более низким разрешением и могут дать более полное представление о рибосомных комплексах и их функциях. Например, этот подход использовался в исследованиях механизма транслокации [56–58] и транспорта белков [59,60].

2. Структура эукариотической 80S рибосомы

80S рибосома представляет собой асимметричную сборку из 80 различных белков и четырех цепей РНК ().Каждый компонент рибосомы имеет одну копию в рибосоме, за исключением белков P-стебля, которые имеют четыре копии. Эксперименты также показали, что бактериальные и эукариотические рибосомы имеют общее структурное ядро, содержащее 34 консервативных белка (15 в малой субъединице и 19 в большой субъединице) и примерно 4400 оснований РНК, которые вместе образуют основные функциональные центры рибосом, включая сайт декодирования, пептидилтрансферазный центр (PTC) и сайты связывания тРНК [61].

Архитектура субъединиц рибосомы (40S-субъединица на левом сайте и 60S-субъединица на правом сайте) с новой номенклатурой белков. Белки рибосом из всех трех доменов (бактерии, археи и эукариоты) имеют префикс «u» (универсальный). Белки, специфичные для бактерий, имеют префикс «b» (бактериальный). Белки, специфичные для эукариот, имеют приставку «е» (эукариот). ( a ) Интерфейс модулей 60S и 40S. Ориентиры включают голову, тело (Bd) и платформу (Pt) 40S, а также центральный выступ (CP), L1-стебель и P-стебель 60S.( b ) Вид субъединиц 60S и 40S со стороны растворителя.

80S рибосома дрожжей содержит 46 специфичных для эукариот белков (18 в 40S субъединице, 28 в 60S субъединице) и расширения, а также вставки в большинстве ядерных белков. РРНК также содержит несколько удлинений в своих консервативных цепях общей длиной 900 оснований и более [5]. Большинство этих фрагментов рРНК и белков окружают ядро со стороны растворителя и доступны для потенциальных взаимодействий с молекулярными партнерами, такими как факторы трансляции и белки-шапероны. У эукариот размер 80S рибосомы варьирует в пределах 0,5 МДа, что в значительной степени связано со вставками в сегменты экспансии РНК ES7 L, ES15 L, ES27 L и ES39 L в 25S–28S рРНК ( b ). В некоторых случаях рибосомы могут содержать меньше или больше рибосомных белков [5].

Зависимость коэффициента седиментации рибосомной частицы от молекулярной массы ( a ). Графика любезно предоставлена С. Агаларовым. Вторичная структура 28S РНК человека с окрашенными сегментами расширения ( b ).Молекулярные модели субъединиц 60S из H. sapiens с ES, окрашенными, как на ( b ). Ориентиры включают центральный выступ (CP), L1-стебель и P-стебель. Рисунок любезно предоставлен Д. Уилсоном.

Малая субъединица рибосомы 40S имеет структурные ориентиры, известные как «голова», «тело», «платформа» и «клюв» (). Названия структурных доменов и информация о функциональных участках рибосом получены из анализа кристаллической структуры функциональных комплексов бактериальных рибосом [25,28]. Сайты связывания мРНК и три сайта связывания тРНК (А, Р и Е) расположены на поверхности раздела субъединиц. Структура показала, что мРНК входит через туннель, расположенный между головой и плечом, и обвивает шею субъединицы 40S. Место выхода мРНК (5′-конец мРНК) расположено между головкой и платформой. Центр декодирования малой субъединицы, где кодон и антикодон спарены для обеспечения точности декодирования мРНК, расположен на поверхности интерфейса. После сравнения общих структур стало очевидно, что существуют значительные различия между эукариотами и бактериями на стороне растворителя малой рибосомной субъединицы.Эти различия прямо коррелируют со значительно более сложным путем инициации трансляции, существующим в эукариотических клетках.

Большая субъединица рибосомы имеет общую форму короны, которая включает центральный выступ, L1-стебель и Р-стебель (). На интерфейсной стороне большой рибосомной субъединицы расположены три (A, P и E) сайта связывания тРНК и PTC, где катализируется образование пептидной связи. Этот ПТК примыкает к входу в туннель, по которому продвигаются зарождающиеся белки, прежде чем они выходят из рибосомы на стороне растворителя.Полное отсутствие специфичных для бактерий и эукариот фрагментов в центральных областях как со стороны растворителя, так и со стороны интерфейса субъединицы согласуется с универсально консервативными функциями этих областей. Эта консервативность наблюдается в ПТЦ на межсубъединичной поверхности, относительно лишенной специфических для бактерий и эукариот фрагментов, а также вокруг пептидного туннеля со стороны растворителя, который используется для рибосомальной ассоциации с мембранами во время синтеза белка. Однако существуют важные структурные различия между большими субъединицами у бактерий и дрожжей, такие как различия в организации пептидного туннеля и окружающей области, которые можно понять с точки зрения функциональной дивергенции.

3. Новая номенклатура рибосомных белков

Для облегчения сравнения рибосом разных видов была принята система номенклатуры, основанная на названиях семейств белков () [62]. Поскольку рибосомные белки из Escherichia coli были первыми, которые были выделены и полностью секвенированы, их архейным и эукариотическим гомологам были присвоены названия E. coli . Белки, обнаруженные в рибосомах из всех трех доменов (бактерии, археи и эукариоты), получают префикс «u» (универсальный), за которым следует их E.coli наименования. Бактериальные белки, не имеющие эукариотических гомологов, обозначаются приставкой «b» (бактериальный). Эукариотические белки без бактериальных гомологов имеют букву «е» перед названием белка [62].

4. Сегменты расширения

Элементы расширения рибосомной РНК расположены преимущественно на периферии обеих субъединиц эукариотической рибосомы, подверженных воздействию растворителя. Интерфейс между рибосомными субъединицами, а также область вокруг входа мРНК и выходного туннеля полипептида высококонсервативна и содержит очень мало сегментов экспансии и эукариот-специфических белков.Структурная информация о сегментах расширения была представлена в кристаллической структуре дрожжевой 80S рибосомы и крио-ЭМ структуре Drosophila и человеческих 80S рибосом [52,63]. Были интерпретированы все 30 сегментов расширения, а также девять сегментов расширения субъединицы 40S и 21 сегмент расширения субъединицы 60S. Сегменты расширения РНК 28S показаны в b . Хотя человек и дрозофила содержат набор сегментов расширения, сходных с дрожжами, их сегменты расширения обычно намного длиннее.Например, ES3S, ES7 L, ES9 L, ES15 L, ES27 L и ES39 L у дрожжей составляют примерно 110, 200, 70, 20, 160 и 140 нуклеотидов соответственно, а у человека эти же сегменты длиннее на 50, 670 нуклеотидов. , 40, 170, 550 и 100 нуклеотидов соответственно. Сегменты экспансии рибосомной РНК человека ES3S, ES6S, ES7 L, ES15 L, ES27 L, ES30 L и ES39 L могут быть интерпретированы только частично в крио-ЭМ реконструкциях из-за их неструктурированной гибкости (т.е. щупальцеобразной формы ES, показанной на с ).Сравнение коэффициентов седиментации 50S- и 30S-субъединиц бактериальной рибосомы, 70S-рибосомы бактерий, 80S-рибосомы дрожжей и рибосомы человека показало частично развернутую структуру рибосомы человека. Экспериментальные коэффициенты седиментации рибосомы человека и дрожжевой рибосомы составили 78S и 80S соответственно ( и ). Однако молекулярная масса рибосомы человека примерно на 500 000 Да больше, чем у дрожжевой рибосомы, благодаря более длинным сегментам экспансии 28S РНК.Частично развернутая структура сегментов расширения рибосомы человека затрудняла кристаллизацию этой рибосомы и затрудняла выполнение других структурно-функциональных исследований.

Важность складчатой компактной структуры рибосомы была показана в сегментах расширения рибосом дрожжей. ES6S имеет длину около 200 нуклеотидов в малой рибосомной субъединице [52]. Исследования показали, что сегмент расширения появляется на стороне растворителя платформы, где его окружают несколько специфичных для эукариот белков, включая 60-аминокислотное удлинение альфа-спирали С-конца белка eL19.Затем ES6S вытягивает одно из своих двух длинных плеч в направлении плеча, где он взаимодействует с белком uS8. Второй длинный рукав этого сегмента расширения спускается к основанию малой субъединицы. Кончик второго плеча расположен примерно в 120 Å от кончика первого плеча. ES6S находится в контакте с рибосомными компонентами, которые составляют часть как сайтов выхода, так и сайтов входа мРНК. Следовательно, кажется возможным, что ES6S участвует в инициации трансляции в качестве стыковочной поверхности для факторов, которые участвуют в активности как на сайтах выхода, так и на сайтах входа мРНК [64].

5. Мостики между субъединицами

Важность мостиков между субъединицами очевидна, поскольку они поддерживают пути связи между малыми и большими субъединицами во время синтеза белка. Во время трансляции в рибосоме происходят глобальные конформационные перестройки, необходимые для транслокации мРНК и тРНК, терминации и других процессов. Эти изменения включают вращение между субъединицами и поворот головного домена малой субъединицы. Взаимодействия между рибосомными субъединицами изменяются при каждой из этих перестроек и имеют динамичный состав.Модель рибосомы 80S, полученная из кристаллов, зафиксировала рибосому во вращающемся состоянии.

Несколько специфичных для эукариот мостиков были визуализированы в крио-ЭМ исследованиях дрожжевой рибосомы с низким разрешением [65,66]. Наша модель при 3,0 Å дала более точное и подробное представление о молекулярных компонентах, участвующих в этих контактах между рибосомными субъединицами. В рибосомном ядре имеется семь мостиков, а также несколько мостиков, специфичных для бактерий и эукариот [16,22,26,52]. Практически во всех дополнительных мостиках почти все участвующие компоненты обеих субъединиц специфичны для эукариот.В отличие от бактерий белки играют доминирующую роль в формировании специфических для эукариот мостиков [16]. Специфичные для эукариот мостики расположены на периферии интерфейса субъединиц и на сторонах растворителя обеих субъединиц. Появление этих многочисленных дополнительных мостиков на внешнем крае интерфейса эукариотических субъединиц, значительно увеличивающих поверхность взаимодействия между субъединицами, потенциально является причиной преимущественного повернутого состояния эукариотических рибосом [52,66,67].

Существует только один специфичный для эукариот мостик, расположенный в центре рибосомы — мостик eB14. Мостик образован наименьшим белком дрожжевых клеток (25 аминокислот) белком eL41 (), который состоит из одиночной альфа-спирали. eL41 выступает из субъединицы 60S в субъединицу 40S в непосредственной близости от центра декодирования и почти скрыт в связывающем кармане, состоящем из спиралей h37, h55 и h54. Есть два примечательных аспекта этого моста. Во-первых, связывающий карман eL41 в малой субъединице высоко консервативен у эукариот и бактерий.Второй аспект заключается в том, что в контексте полной рибосомы eL41 гораздо сильнее связан с 40S-субъединицей, чем с 60S-субъединицей. Интересно, что хотя eL41 образует лишь незначительные контакты с субъединицей 60S, при диссоциации он остается частью большой субъединицы. У бактерий есть только один пример такого необычного мостика, который образован рибосомным белком большой субъединицы и связывается с малой субъединицей через существенные части их структур [29]. Этот необычный мостик образован белком bL31, который консервативен среди бактерий и соединяет центральный выступ большой субъединицы с лабильным головным доменом малой субъединицы.

Отличительными чертами большой субъединицы эукариот являются две длинные белковые спирали, отходящие от ее левой и правой сторон, которые заметно отличаются от мостиков ядра. Эти спирали, которые являются специфическими для эукариот дополнениями к белкам eL19 и eL24 (1), создают мостики eB12 и eB13, соответственно, которые не скрыты в межсубъединичном интерфейсе и доступны из растворителя. Мостик eB12 ниже выходного туннеля мРНК в основном образуется за счет множественных взаимодействий между несколькими витками α-спирального удлинения из 60 остатков на С-конце eL19 и ES6S.Белок eL24 состоит из N-концевого домена, который находится в 60S-субъединице, за которым следует длинный гибкий линкер, который выступает глубоко в сторону тела 40S, и С-концевой домен, который достигает задней части 40S-субъединицы. Эту архитектуру eL24 следует рассматривать в свете открытия, что eL24 является ключевым игроком в повторной инициации трансляции полицистронных мРНК [68-70].

6. Ингибирование эукариотической рибосомы

Десятилетия исследований антибактериальных средств (антибиотиков) показали разнообразие молекулярных механизмов ингибирования синтеза белка [71].Атомные структуры прокариотических рибосом обеспечивают основу для разработки новых ингибиторов рибосом, которые могут служить инструментами для изучения синтеза белка у бактерий. Точно так же эукариотическая рибосома является основной мишенью для специфичных для эукариот ингибиторов, выделенных из природных источников. Несмотря на ограниченное понимание их молекулярных механизмов, специфичные для эукариот ингибиторы все чаще используются в исследованиях и потенциально могут функционировать в качестве новых терапевтических средств против широкого спектра инфекционных заболеваний, рака и генетических нарушений [72–75].Некоторые специфичные для эукариот ингибиторы были исследованы с использованием кристаллов 50S-субъединицы археи Haloarcula marismortui из-за ее сходства с некоторыми частями эукариотической рибосомы [76,77]. Недавно 16 специфичных для эукариот ингибиторов были исследованы в рибосоме S. cerevisiae с помощью рентгеноструктурного анализа [78]. Ингибиторы широкого спектра нацелены на PTC на большой субъединице (бластицидин S), на центр декодирования (генетицин G418) и на сайт связывания мРНК-тРНК на малой субъединице (пактамицин, эдеин).Специфичные для эукариот ингибиторы циклогексимид, лактимомицин и филлантозид взаимодействуют с сайтом связывания E тРНК, а токсин Т-2, дезоксиниваленол, веррукарин, нарциклазин, ликорин, нагилактон С, анизомицин, гомохаррингтонин и криптоплеврин взаимодействуют с ПТЦ (4). Ингибиторы глутаримида циклогексимид и лактимомицин располагались в Е-сайте тРНК на большой субъединице в кармане, образованном универсально консервативными нуклеотидами 25S рРНК и участком эукариот-специфического белка eL42.Лактимидомицин несет дополнительное лактоновое кольцо, расположенное поверх eL42 и направленное к поверхности раздела субъединиц. Хотя химически он не связан с глутаримидами, филлантозид вступает в контакт с теми же нуклеотидами рРНК и взаимодействует с eL42 способом, напоминающим ОСА-конец тРНК. Строгая селективность ингибиторов Е-сайтов по отношению к эукариотам объясняется наличием двух специфичных для бактерий остатков рРНК, закрывающих карман связывания. Хотя циклогексимид и лактимомицин связываются с одним и тем же сайтом и, вероятно, конкурируют с Е-тРНК, они по-разному влияют на трансляцию.Лактимидомицин предпочтительно останавливает рибосомы на первой пептидной связи, тогда как циклогексимид останавливает рибосомы во время текущей трансляции [79-81].

Схематическое изображение этапов синтеза белка у эукариот, нарушенных ингибиторами. Сайты связывания ингибиторов показаны на границе раздела рибосомных субъединиц и показаны со связью со стадиями синтеза белка.

PTC состоит исключительно из нуклеотидов рРНК и расположена на большой субъединице. Образование пептидной связи требует, чтобы два субстрата, пептидил-тРНК и аминоацил-тРНК, были правильно выровнены в А- и Р-сайтах соответственно.В отличие от бластицидина S, который связывается с Р-сайтом большой субъединицы так же, как у бактерий и архей, было обнаружено, что многочисленные специфичные для эукариот ингибиторы ассоциированы с А-сайтом ПТЦ (4). Химически разные ингибиторы имеют сходный способ связывания внутри кармана. При связывании все ингибиторы А-сайтов индуцируют сходную картину структурных перестроек в непосредственной близости от них, которые распространяются на расстояние до 15 Å от ПТЦ. Показано, что нуклеотиды U2873 (U2504 в E.coli ) и C 2824 (C 2452 в E. coli ) участвуют во взаимодействиях с ингибиторами в дрожжах. Различная ориентация этих нуклеотидов у бактерий препятствует связыванию рибосом с ингибиторами.

Центр декодирования рибосомы образует геометрически ограниченный карман, который точно выбирает аминоацил-тРНК в соответствии с кодонами мРНК, расположенными в А-сайте. У бактерий аминогликозидные антибиотики изменяют точность трансляции и ингибируют транслокацию тРНК, нарушая конформацию нуклеотидов центра декодирования.В дополнение к их мощной активности против грамотрицательных бактерий индуцированное аминогликозидами подавление преждевременной терминации обладает потенциалом для лечения наследственных заболеваний, вызванных нонсенс-мутациями [75,82]. Канонический сайт связывания аминогликозидов расположен внутри внутренней петли спирали 44 18S рРНК, которая является частью центра декодирования, содержащего незаменимые и универсально консервативные нуклеотиды A1755 (A1492 в E. coli ) и A1756 (A1493 в Е. coli ).В непосредственной близости два нуклеотида различаются у бактерий и эукариот, но идентичны у дрожжей и человека: G1645 (A1408 в E. coli ) и A1754 (G1491 в E. coli ) [83,84]. Генетицин связывается с аминогликозидным карманом и индуцирует переключение A1755 и A1756. Структура подчеркивает прямое взаимодействие между кольцом генетицина I и специфическими для эукариот остатками G1645 и A1754.

Пактамицин, криптоплеврин и эдеин локализованы исключительно в Е-сайте 40S и имеют один и тот же связывающий карман.Эти ингибиторы находятся в канале мРНК в E-сайте и взаимодействуют только с 18S рРНК. Пактамицин и эдеин являются ингибиторами широкого спектра действия. Пактамицин имеет консервативный сайт связывания у бактерий и эукариот. Эдеин в рибосоме дрожжей связывается с той же областью, но принимает другую конформацию, чем в малой субъединице бактерий. Напротив, криптоплеврин был описан как специфичный для эукариот ингибитор [85]. Структура криптоплеврина, связанного с рибосомой дрожжей, не объясняет его специфичности.Расположение эдеина, пактамицина и криптоплевринов позволяет предположить, что они действуют на транслокацию из P- в E-участок и могут также влиять на инициацию у эукариот.

7. Заключение

Развитие новых технологий в рентгеновской кристаллографии и крио-ЭМ может способствовать лучшему изучению структуры рибосом путем моделирования различных стадий синтеза белка с атомарным разрешением, где значительные части электронной карты плотности позволяют исследователям интерпретировать точное положение химических групп в функциональных карманах комплексов и предлагать механизмы функций рибосом.Однако значительная часть рибосомы, в основном растворяющая сторона субъединиц, более гибкая и не позволяет интерпретировать структуру с высоким разрешением. Эта проблема становится очень актуальной в случае рибосом высших эукариот, где большая часть высокоэукариот-специфичных длинных сегментов рибосомной РНК (около 1 МДа) остается нерешенной, несмотря на инновации в крио-ЭМ. Определение того, как эти рибосомные элементы могут быть стабилизированы для структурных исследований, остается открытой областью исследований.

Благодарности

Мы благодарим Султана Агаларова (Институт белковых исследований, Россия) и Даниэля Уилсона (Генетический центр, Мюнхен) за любезно предоставленные файлы .

Конкурирующие интересы

Мы заявляем, что у нас нет конкурирующих интересов.

Финансирование

Работа выполнена при поддержке гранта ERC Advanced 294312 (до MY), гранта Французского национального исследовательского агентства ANR-15-CE11-0021-01 (до GY) и Программы Правительства Российской Федерации по повышению конкурентоспособности Казанского федерального Университет (до М.Ю.).

Каталожные номера

1. Wittmann HG. 1983. Архитектура прокариотических рибосом. Анну. Преподобный Биохим. 52, 35–65. (10.1146/annurev.bi.52.070183.000343) [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]2. Сердюк И.Н., Агаларов С.С., Седельникова С.Е., Спирин А.С., Май Р.П. 1983. Форма и компактность выделенной рибосомной 16S РНК и ее комплексов с рибосомными белками. Дж. Мол. биол. 169, 409–425. (10.1016/S0022-2836(83)80058-8) [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]3. Васильев ВД. 1974. Морфология рибосомной субчастицы 30S по данным электронной микроскопии.Акта Биол. Мед. нем. 33, 779–793. [PubMed] [Google Scholar]4. Озеро ЖА. 1976 год. Структура рибосом определена электронной микроскопией малых субъединиц Escherichia coli , больших субъединиц и мономерных рибосом. Дж. Мол. биол. 105, 131–139. (10.1016/0022-2836(76)

-X) [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]5. Мельников С., Бен-Шем А., Гарро де Лубресс Н., Дженнер Л., Юсупова Г., Юсупов М. 2012. Одно ядро, две оболочки: бактериальные и эукариотические рибосомы. Нац. Структура Мол. биол. 19, 560–567.(10.1038/nsmb.2313) [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]6. Фрэнк Дж. и др. 1995. Модель аппарата трансляции на основе трехмерной реконструкции рибосомы Escherichia coli . Биохим. Клеточная биол. 73, 757–765. (10.1139/o95-084) [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]7. Старк Х., Орлова Е.В., Ринке-Аппель Дж., Юнке Н., Мюллер Ф., Роднина М., Винтермейер В., Бримакомб Р., ван Хил М. 1997. Расположение тРНК в пре- и посттранслокационных рибосомах, выявленное с помощью электронной криомикроскопии.Клетка 88, 19–28. (10.1016/S0092-8674(00)81854-1) [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]8. Старк Х., Роднина М.В., Ринке-Аппель Дж., Бримакомб Р., Винтермейер В., ван Хил М. 1997. Визуализация фактора элонгации Tu на рибосоме Escherichia coli . Природа 389, 403–406. (10.1038/38770) [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]9. Агравал Р.К., Пенчек П., Грассуччи Р.А., Фрэнк Дж. 1998. Визуализация фактора элонгации G на рибосоме Escherichia coli 70S: механизм транслокации.проц. Натл акад. науч. США 95, 6134–6138. (10.1073/pnas.95.11.6134) [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]10. Кейт Дж.Х., Юсупов М.М., Юсупова Г.З., Эрнест Т.Н., Ноллер Х.Ф. 1999. Рентгеновские кристаллические структуры функциональных комплексов 70S рибосом. Наука 285, 2095–2104 гг. (10.1126/science.285.5436.2095) [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 11. Клемонс В. М. мл., Мэй Дж. Л., Уимберли Б. Т., Маккатчеон Дж. П., Капель М. С., Рамакришнан В. 1999. Структура бактериальной 30S рибосомной субъединицы при разрешении 5,5 Å.Природа 400, 833–840. (10.1038/23631) [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]12. Бан Н., Фриборн Б., Ниссен П., Пенчек П., Грассуччи Р.А., Суит Р., Фрэнк Дж., Мур П.Б., Стейц Т.А. 1998. Рентгеновская кристаллографическая карта большой рибосомной субъединицы с разрешением 9 Å. Клетка 93, 1105–1115. (10.1016/S0092-8674(00)81455-5) [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]13. Бан Н., Ниссен П., Хансен Дж., Капель М., Мур П.Б., Стейц Т.А. 1999. Размещение структур белка и РНК на карте с разрешением 5 Å 50S рибосомной субъединицы.Природа 400, 841–847. (10.1038/23641) [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 14. Уимберли Б.Т., Бродерсен Д.Е., Клемонс В.М. мл., Морган-Уоррен Р.Дж., Картер А.П., Фонрейн С., Харч Т. 2000. Структура 30S рибосомной субъединицы. Природа 407, 327–339. (10.1038/35030006) [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 15. Бан Н., Ниссен П., Хансен Дж., Мур П.Б., Стейц Т.А. 2000. Полная атомная структура большой субъединицы рибосомы с разрешением 2,4 Å. Наука 289, 905–920. (10.1126/science.289.5481.905) [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 16.Юсупов М.М., Юсупова Г.З., Бауком А., Либерман К., Эрнест Т.Н., Кейт Дж.Х.Д., Ноллер Х.Ф. 2001. Кристаллическая структура рибосомы с разрешением 5,5 Å. Наука 292, 883–896. (10.1126/science.1060089) [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 17. Йонат А., Массиг Дж., Виттманн Х.Г. 1982. Параметры роста кристаллов рибосомных субъединиц. J. Cell Biochem. 19, 145–155. (10.1002/jcb.2401

) [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 18. Йонат А., Теше Б., Лоренц С., Муссиг Дж., Эрдманн В.А., Виттманн Х.Г. 1983. Несколько кристаллических форм Bacillus stearothermophilus 50 S рибосомных частиц.ФЭБС лат. 154, 15–20. (10.1016/0014-5793(83)80868-0) [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]19. Харел М., Шохам М., Фролоу Ф., Айзенберг Х., Мевареч М., Йонат А., Суссман Дж.Л. 1988 год. Кристаллизация галофильной малатдегидрогеназы из Halobacterium marismortui . Дж. Мол. биол. 200, 609–610. (10.1016/0022-2836(88)

-5) [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]20. Траханов С.Д., Юсупов М., Агаларов С., Гарбер М., Рязанцев С., Тищенко С.В., Широков В.А. 1987. Кристаллизация 70 S рибосом и 30 S рибосомных субъединиц из Thermus thermophilus .ФЭБС лат. 220, 319–322. (10.1016/0014-5793(87)80838-4) [CrossRef] [Google Scholar]21. Юсупов М.М. и соавт. 1987. Кристаллизация 30S-субъединиц рибосом Thermus thermophilus . Докл. акад. наук ( СССР ) 292, 1271–1274. [Google Академия] 22. Шувирт Б.С., Боровинская М.А., Хау К.В., Чжан В., Вила-Санджурджо А., Холтон Дж.М., Кейт Дж.Х.Д. 2005. Структуры бактериальной рибосомы с разрешением 3,5 Å. Наука 310, 827–834. (10.1126/science.1117230) [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]23.Стейц Т.А. 2008. Структурное понимание динамической рибосомной машины. Нац. Преподобный Мол. Клеточная биол. 9, 242–253. (10.1038/nrm2352) [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]24. Шмейнг ТМ, Рамакришнан В. 2009. Что недавние рибосомные структуры открыли о механизме трансляции. Природа 461, 1234–1242. (10.1038/nature08403) [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 25. Юсупова Г.З., Юсупов М.М., Кейт Дж.Х., Ноллер Х.Ф. 2001. Путь информационной РНК через рибосому. Клетка 106, 233–241. (10.1016/S0092-8674(01)00435-4) [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]26. Селмер М., Данхэм К.М., Мерфи Ф.В.Т., Вейксльбаумер А., Петри С., Келли А.С., Вейр Д.Р., Рамакришнан В. 2006. Структура рибосомы 70S в комплексе с мРНК и тРНК. Наука 313, 1935–1942 гг. (10.1126/science.1131127) [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]27. Юсупова Г., Дженнер Л., Рис Б., Морас Д., Юсупов М. 2006. Структурные основы движения информационной РНК на рибосоме. Природа 444, 391–394. (10.1038/nature05281) [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]28.Дженнер Л.Б., Демешкина Н., Юсупова Г., Юсупов М. 2010. Структурные аспекты поддержания рамки считывания матричной РНК рибосомой. Нац. Структура Мол. биол. 17, 555–560. (10.1038/nsmb.1790) [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]29. Дженнер Л., Демешкина Н., Юсупова Г., Юсупов М. 2010. Структурные перестройки рибосомы на этапе корректировки тРНК. Нац. Структура Мол. биол. 17, 1072–1078. (10.1038/nsmb.1880) [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]30. Демешкина Н, Дженнер Л, Вестхоф Э, Юсупов М, Юсупова Г.2012. Новое понимание принципа декодирования на рибосоме. Природа 484, 256–259. (10.1038/nature10913) [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]31. Данкл Дж. А., Капрал Г. Дж., Ноеске Дж., Ричардсон Дж. С., Бланшар С. К., Кейт Дж. Х. Д. 2011. Структуры бактериальной рибосомы в классическом и гибридном состояниях связывания тРНК. Наука 332, 981–984. (10.1126/science.1202692) [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]32. Schmeing TM, Voorhees RM, Kelley AC, Gao YG, Murphy FV, Weir JR, Ramakrishnan V.2009. Кристаллическая структура рибосомы связана с EF-Tu и аминоацил-тРНК. Наука 326, 688–694. (10.1126/science.1179700) [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]33. Шмейнг ТМ, Вурхиз Р.М., Келли А.С., Рамакришнан В. 2011. Как мутации в удаленной от антикодона тРНК влияют на точность декодирования. Нац. Структура Мол. биол. 18, 432–436. (10.1038/nsmb.2003) [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]34. Розов А, Демешкина Н, Хусаинов И, Вестхоф Э, Юсупов М, Юсупова Г.2016. Новые взаимодействия спаривания оснований в положении колебания тРНК имеют решающее значение для точного чтения генетического кода. Нац. коммун. 7, 10457 (10.1038/ncomms10457) [бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]35. Розов А, Демешкина Н, Вестхоф Э, Юсупов М, Юсупова Г. 2015. Структурное понимание механизма трансляционной неверности. Нац. коммун. 6, 7251 (10.1038/ncomms8251) [бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]36. Вурхиз Р.М., Шмейнг Т.М., Келли А.С., Рамакришнан В.2010. Механизм активации гидролиза ГТФ на рибосоме. Наука 330, 835–838. (10.1126/science.1194460) [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]37. Гао Ю.Г., Селмер М., Данхэм К.М., Вейкслбаумер А., Келли А.С., Рамакришнан В. 2009. Структура рибосомы с фактором элонгации G, находящейся в посттранслокационном состоянии. Наука 326, 694–699. (10.1126/science.1179709) [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]38. Петри С., Бродерсен Д.Э., Мерфи Ф.В.Т., Данэм К.М., Селмер М., Тарри М.Дж., Келли А.С., Рамакришнан В.2005. Кристаллические структуры рибосомы в комплексе с факторами высвобождения RF1 и RF2, связанными с родственным стоп-кодоном. Клетка 123, 1255–1266. (10.1016/j.cell.2005.09.039) [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]39. Вейксльбаумер А., Джин Х., Нойбауэр С., Вурхиз Р.М., Петри С., Келли А.С., Рамакришнан В. 2008. Взгляд на терминацию трансляции из структуры RF2, связанного с рибосомой. Наука 322, 953–956. (10.1126/science.1164840) [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]40. Джин Х., Келли А.С., Лоукс Д., Рамакришнан В.2010. Структура рибосомы 70S, связанной с фактором высвобождения 2 и аналогом субстрата, дает представление о катализе высвобождения пептидов. проц. Натл акад. науч. США 107, 8593–8598. (10.1073/pnas.1003995107) [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]41. Джин Х, Келли А.С., Рамакришнан В. 2011. Кристаллическая структура гибридного состояния рибосомы в комплексе с фактором высвобождения гуанозинтрифосфатазы 3. Proc. Натл акад. науч. США 108, 15 798–15 803. (10.1073/pnas.1112185108) [бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]42.Коростелев А., Асахара Х., Ланкастер Л., Лаурберг М., Хирши А., Чжу Дж., Траханов С., Скотт В.Г., Ноллер Х.Ф. 2008. Кристаллическая структура комплекса терминации трансляции, образованного фактором высвобождения RF2. проц. Натл акад. науч. США 105, 19 684–19 689. (10.1073/pnas.0810953105) [бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]43. Лаурберг М., Асахара Х., Коростелев А., Чжу Дж., Траханов С., Ноллер Х.Ф. 2008. Структурные основы терминации трансляции на рибосоме 70S. Природа 454, 852–857. (10.1038/nature07115) [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]44.Коростелев А., Чжу Дж., Асахара Х., Ноллер Х.Ф. 2010. Распознавание янтарного стоп-кодона UAG фактором высвобождения RF1. ЭМБО Дж. 29, 2577–2585. (10.1038/emboj.2010.139) [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]45. Чжоу Дж., Ланкастер Л., Траханов С., Ноллер Х.Ф. 2012. Кристаллическая структура фактора высвобождения RF3, захваченного в состоянии GTP на повернутой конформации рибосомы. РНК 18, 230–240. (10.1261/rna.031187.111) [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]46. Пай Р.Д., Чжан В., Шувирт Б.С., Хирокава Г., Кадзи Х., Кадзи А., Кейт JHD.2008. Структурное понимание взаимодействия факторов рециркуляции рибосом с рибосомой 70S. Дж. Мол. биол. 376, 1334–1347. (10.1016/j.jmb.2007.12.048) [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]47. Вейкслбаумер А., Петри С., Данэм С.М., Селмер М., Келли А.С., Рамакришнан В. 2007. Кристаллическая структура фактора рециркуляции рибосомы, связанного с рибосомой. Нац. Структура Мол. биол. 14, 733–737. (10.1038/nsmb1282) [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]48. Бингель-Эрленмейер Р. и соавт. 2008. Комплекс пептиддеформилаза-рибосома раскрывает механизм процессинга зарождающейся цепи.Природа 452, 108–111. (10.1038/nature06683) [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]49. Поликанов Ю.С., Блаха Г.М., Стейц Т.А. 2012. Как факторы гибернации RMF, HPF и YfiA отключают синтез белка. Наука 336, 915–918. (10.1126/science.1218538) [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]50. Ганьон М.Г., Ситхараман С.В., Балкли Д., Стейц Т.А. 2012. Структурная основа для спасения застрявших рибосом: структура YaeJ, связанная с рибосомой. Наука 335, 1370–1372. (10.1126/science.1217443) [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]51.Блаха Г., Стэнли Р.Э., Стейц Т.А. 2009. Образование первой пептидной связи: структура EF-P, связанного с рибосомой 70S. Наука 325, 966–970. (10.1126/science.1175800) [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]52. Бен-Шем А., Гарро де Лубресс Н., Мельников С., Дженнер Л., Юсупова Г., Юсупов М. 2011. Структура эукариотической рибосомы с разрешением 3,0 Å. Наука 334, 1524–1529. (10.1126/science.1212642) [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]53. Бен-Шем А., Дженнер Л., Юсупова Г., Юсупов М.2010. Кристаллическая структура эукариотической рибосомы. Наука 330, 1203–1209. (10.1126/science.1194294) [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]54. Рабл Дж., Лейбундгут М., Атаиде С.Ф., Хааг А., Бан Н. 2011. Кристаллическая структура эукариотической 40S рибосомной субъединицы в комплексе с фактором инициации 1. Наука 331, 730–736. (10.1126/science.1198308) [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]55. Клинге С., Фойгтс-Хоффманн Ф., Лейбундгут М., Арпагаус С., Бан Н. 2011. Кристаллическая структура эукариотической 60S рибосомной субъединицы в комплексе с фактором инициации 6.Наука 334, 941–948. (10.1126/science.1211204) [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]56. Фу Дж., Манро Дж.Б., Бланшар С.К., Фрэнк Дж. 2011. Криоэлектронно-микроскопические структуры рибосомного комплекса в промежуточных состояниях при транслокации тРНК. проц. Натл акад. науч. США 108, 4817–4821. (10.1073/pnas.1101503108) [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]57. Ратье А.Х. и соавт. 2010. Поворот головы на рибосоме облегчает транслокацию за счет гибридных сайтов тРНК внутри субъединиц. Природа 468, 713–716.(10.1038/nature09547) [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]58. Фишер Н., Коневега А.Л., Винтермейер В., Роднина М.В., Старк Х. 2010. Динамика рибосом и движение тРНК с помощью электронной криомикроскопии с временным разрешением. Природа 466, 329–333. (10.1038/nature09206) [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 60. Беккер Т. и соавт. 2009. Структура мономерных комплексов Sec61 дрожжей и млекопитающих, взаимодействующих с транслирующей рибосомой. Наука 326, 1369–1373. (10.1126/science.1178535) [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]61.Аалтонен Т. и соавт. 2013. Поиск дублета из двух бозонов Хиггса с использованием упрощенной модели в pp̄-столкновениях при √s = 1,96 ТэВ. физ. Преподобный Летт. 110, 121801 (10.1103/PhysRevLett.110.121801) [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]63. Гнев А.М., Армаш Дж.П., Бернингхаузен О., Хабек М., Субклеве М., Уилсон Д.Н., Бекманн Р. 2013. Структуры человека и Drosophila 80S рибосомы. Природа 497, 80–85. (10.1038/nature12104) [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]64. Маринчев А., Эдмондс К.А., Маринчева Б., Хендриксон Э., Оберер М., Сузуки С., Херди Б., Зоненберг Н., Вагнер Г.2009. Топология и регуляция геликазного комплекса eIF4A/4G/4H человека при инициации трансляции. Клетка 136, 447–460. (10.1016/j.cell.2009.01.014) [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]65. Спан К.М., Бекманн Р., Эсвар Н., Пенчек П.А., Сали А., Блобель Г., Фрэнк Дж. 2001. Структура рибосомы 80S из Saccharomyces cerevisiae — взаимодействие тРНК-рибосома и субъединица-субъединица. Клетка 107, 373–386. (10.1016/S0092-8674(01)00539-6) [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]66. Спан С.М. и соавт.2004. Перемещения доменов фактора элонгации eEF2 и эукариотической 80S рибосомы облегчают транслокацию тРНК. ЭМБО Дж. 23, 1008–1019. (10.1038/sj.emboj.7600102) [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]67. Будкевич Т., Гизебрехт Дж., Альтман Р.Б., Манро Дж.Б., Мильке Т., Ниерхаус К.Х., Бланшар С.К., Спан КМТ. 2011. Структура и динамика рибосомного претранслокационного комплекса млекопитающих. Мол. Клетка 44, 214–224. (10.1016/j.molcel.2011.07.040) [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]68.Парк Х-С, Химмельбах А, Браунинг К.С., Хон Т., Рябова Л.А. 2001. Фактор «реинициации» растительного вируса взаимодействует с механизмом трансляции хозяина. Клетка 106, 723–733. (10.1016/S0092-8674(01)00487-1) [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]69. Нисимура Т., Вада Т., Ямамото К.Т., Окада К. 2005. Белок Arabidopsis STV1, ответственный за реинициацию трансляции, необходим для опосредованного ауксином формирования паттерна гинецея. Растительная клетка 17, 2940–2953. (10.1105/tpc.105.036533) [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]70.Тибо О., Щепетильников М., Парк Х.С., Гельдрейх А., Кобаяши К., Тибо О., Келлер М., Хон Т., Рябова Л.А. 2009. Новый растительный белок взаимодействует с eIF3 и 60S, усиливая активируемую вирусом повторную инициацию трансляции. ЭМБО Дж. 28, 3171–3184. (10.1038/emboj.2009.256) [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]71. Уилсон ДН. 2014. Антибиотики, действующие на рибосомы, и механизмы резистентности бактерий. Нац. Преподобный Микробиолог. 12, 35–48. (10.1038/nrmicro3155) [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]72.Хобби С.Н., Кайзер М., Шмидт С., Щербаков Д., Янушич Т., Брун Р., Бёттгер Е.К. 2011. Генетическая реконструкция сайтов декодирования рРНК простейших дает обоснование активности паромомицина против Leishmania и Trypanosoma . PLoS Негл. Троп. Дис. 5, e1161 (10.1371/journal.pntd.0001161) [бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]73. Лу В., Рунсаванг Н., Махмуд Т. 2011. Биосинтетические исследования и генная инженерия аналогов пактамицина с повышенной селективностью в отношении малярийных паразитов.хим. биол. 18, 425–431. (10.1016/j.chembiol.2011.01.016) [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]74. Сантагата С. и др. 2013. Тесная координация трансляции белка и активации HSF1 поддерживает злокачественное анаболическое состояние. Наука 341, 1238303 (10.1126/science.1238303) [бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]75. Биду Л., Алламанд В., Руссе Ж.-П., Нами О. 2012. Смысл из ерунды: терапия преждевременных заболеваний стоп-кодонов. Тенденции Мол. Мед. 18, 679–688. (10.1016/ж.молмед.2012.09.008) [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]76. Гюрель Г., Блаха Г., Стейц Т.А., Мур П.Б. 2009. Структуры триацетилолеандомицина и микаламида связываются с большой рибосомной субъединицей Haloarcula marismortui . Антимикроб. Агенты Чемотер. 53, 5010–5014. (10.1128/AAC.00817-09) [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]77. Гюрель Г., Блаха Г., Мур П.Б., Стейц Т.А. 2009. U2504 определяет видоспецифичность антибиотиков расщелины А-сайта: структуры тиамулина, гомохаррингтона и брукантина, связанные с рибосомой.Дж. Мол. биол. 389, 146–156. (10.1016/j.jmb.2009.04.005) [бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]78. Гарро де Лубресс Н., Прохорова И., Холткамп В., Роднина М.В., Юсупова Г., Юсупов М. 2014. Структурные основы ингибирования эукариотических рибосом. Природа 513, 517–522. (10.1038/nature13737) [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]79. Schneider-Poetsch T, Ju J, Eyler DE, Dang Y, Bhat S, Merrick WC, Green R, Shen B, Liu JO. 2010. Ингибирование элонгации эукариотической трансляции циклогексимидом и лактимидомицином.Нац. хим. биол. 6, 209–217. (10.1038/nchembio.304) [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]80. Ли С., Лю Б., Хуан С. С., Шен Б., Цянь С. Б. 2012. Глобальное картирование сайтов инициации трансляции в клетках млекопитающих с разрешением в один нуклеотид. проц. Натл акад. науч. США 109, E2424–E2432. (10.1073/pnas.1207846109) [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]81. Инголия Н.Т., Гаеммагами С., Ньюман Дж. Р., Вайсман Дж. С. 2009. Полногеномный анализ in vivo трансляции с разрешением нуклеотидов с использованием профилирования рибосом.Наука 324, 218–223. (10.1126/science.1168978) [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]82. Шульман Э., Белахов В., Вей Г., Кендалл А., Мейрон-Хольц Э.Г., Бен-Шахар Д., Шахт Дж., Баасов Т. 2014. Дизайнерские аминогликозиды, которые избирательно ингибируют цитоплазматические, а не митохондриальные рибосомы, демонстрируют пониженную ототоксичность: стратегия лечения генетических заболеваний. Дж. Биол. хим. 289, 2318–2330. (10.1074/jbc.M113.533588) [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]83.Фан-Миноуг Х, Бедвелл Д.М. 2008. Эукариотические рибосомальные РНК-детерминанты устойчивости к аминогликозидам и их роль в точности трансляции. РНК 14, 148–157. (10.1261/rna.805208) [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]84. Рехт М.И., Даутуэйт С., Пуглиси Д.Д. 1999. Основа прокариотической специфичности действия аминогликозидных антибиотиков. ЭМБО Дж. 18, 3133–3138. (10.1093/emboj/18.11.3133) [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]85. Дольц Х., Васкес Д., Хименес А. 1982.Количественное определение специфического взаимодействия [14a-3H] криптоплеврина с 80S и 40S рибосомными видами дрожжей Saccharomyces cerevisiae. Биохимия 21, 3181–3187. (10.1021/bi00256a023) [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

д-р Гульнара Юсупова — AcademiaNet

Розов А., Демешкина Н., Вестхоф Э., Юсупов М., Юсупова Г. (2016) Новое структурное понимание неправильного кодирования перевода. ТИБС, doi: 10.1016/j.tibs.2016.06.001.

Розов А., Вестхоф Э., Юсупов М., Юсупова Г. (2016) Рибосома запрещает геометрию колебания G●U в первом положении кодон-антикодоновой спирали.НАР, 44(13):6434-41.

Розов А., Демешкина Н., Хусаинов И., Вестхоф Э., Юсупов М., Юсупова Г. (2016) Новые взаимодействия спаривания оснований в положении колебания тРНК имеют решающее значение для точного чтения генетического кода. Связь с природой, 7:10457.

Розов А., Демешкина Н., Вестхоф Э., Юсупов М., Юсупова Г. (2015) Структурное понимание механизма трансляционной неверности, Связь с природой, 6:7251. дои: 10.1038/ncomms8251.

Гарро де Лубресс Н., Прохорова И., Холткамп В., Роднина М., Юсупова Г., Юсупов М.(2014) Структурная основа ингибирования эукариотической рибосомы. Природа, 513 (7519): 517-22.

Юсупова Г.* и Юсупов М* (2014) Структура эукариотической 80S рибосомы с высоким разрешением. Аня. Откр. в Biochem., 83:467-486. *Соавтор-корреспондент.

Дженнер Л., Староста А., Терри Д., Миколайка А., Филонава Л., Юсупов М., Бланшар С., Уилсон Д., Юсупова Г. (2013) Структурная основа мощной ингибирующей активности антибиотика тигециклина во время синтеза белка.проц. Натл. акад. науч. США, 110 (10), 3812-3816.

Демешкина Н., Дженнер Л., Вестхоф Э., Юсупов М., Юсупова Г. (2012) Новое понимание принципа декодирования на рибосоме. Природа, 484 (7393): 256-9.

Бен-Шем А., Гарро де Лубрес Н., Мельников С., Дженнер Л., Юсупова Г., Юсупов М. (2011) Полная структура эукариотической рибосомы с разрешением 3 Å. Наука, 334 (6062): 1524-9.

Юсупова Г., Дженнер Л., Рис Б., Морас Д., Юсупов М. (2006) Структурная основа движения информационной РНК на рибосоме.Природа, 444 (7117): 391-394.

Доктор Катя Юсупова | Доверенные офтальмологи в Нью-Йорке, штат Нью-Йорк

Часто задаваемые вопросы

ЧТО Я ДОЛЖЕН ПРИНЕСТИ НА ЭКЗАМЕН?

Вы должны принести информацию о страховании зрения и медицинской страховке на обследование у глаз. Если вы в настоящее время носите линзы, отпускаемые по рецепту, возьмите с собой очки, солнцезащитные очки и контактные линзы. Вы также должны принести любые вопросы, которые могут у вас возникнуть. Свяжитесь со своим офтальмологом, если у вас есть конкретные вопросы о каких-либо дополнительных предметах, которые, по вашему мнению, вам могут понадобиться при осмотре глаз.

В ЧЕМ РАЗНИЦА МЕЖДУ ПРОВЕРКОЙ ЗРЕНИЯ И ПРОВЕРКОЙ ЗРЕНИЯ?

Комплексное обследование глаз проводится оптометристом и может выявить не только проблемы со зрением, но и проблемы со здоровьем глаз и общим состоянием здоровья. Проверка зрения обычно проводится врачом общей практики, например педиатром или медсестрой. Хотя скрининг зрения может помочь выявить проблемы со зрением, он может упустить многие важные проблемы, которые может выявить комплексное обследование глаз.Вот почему всем рекомендуется проходить ежегодную проверку зрения. Запланируйте осмотр глаз сегодня.

ЧТО ВКЛЮЧАЕТ В ОБСЛЕДОВАНИЕ ГЛАЗ?

Офтальмологический осмотр включает в себя серию простых, но всесторонних тестов, которые позволяют вашему окулисту оценить ваше зрение и здоровье глаз. Ваш окулист обсудит с вами результаты проверки зрения и определит правильный рецепт, который поможет вам лучше видеть.

ОТЛИЧАЕТСЯ ЛИ ПРОВЕРКА КОНТАКТНЫХ ЛИНЗ ОТ ПРОВЕРКИ ГЛАЗ?

Обычный комплексный осмотр глаз позволит вашему окулисту определить, достаточно ли здоровы ваши глаза, чтобы носить контактные линзы.Во время подбора контактных линз будут проведены подробные измерения ваших глаз, чтобы определить, какие контактные линзы вам подходят. Существует дополнительная плата за подбор и оценку контактных линз для всех пациентов с контактными линзами (как для новых, так и для постоянных пациентов). Запланируйте осмотр глаз сегодня, чтобы получить ответы на все свои вопросы о контактных линзах.

ПОЧЕМУ МНЕ НУЖНО ПРОВЕРИТЬ ГЛАЗ?

Ежегодный офтальмологический осмотр включает в себя больше, чем просто обновление ваших очков или контактных линз.Комплексное обследование глаз может также выявить проблемы со здоровьем глаз, а также общие проблемы со здоровьем. Такие состояния, как диабет и высокое кровяное давление, можно обнаружить на ранних стадиях при осмотре глаз, что может привести к раннему лечению. Запланируйте свой ежегодный осмотр глаз сегодня.

МОЖЕТ ЛИ ЭКСПЕРИМЕНТ ВЫЯВИТЬ ДРУГИЕ ПРОБЛЕМЫ СО ЗДОРОВЬЕМ?

Проверка зрения позволяет выявить проблемы со здоровьем глаз, такие как глаукома и катаракта. Обследование глаз также может выявить общие проблемы со здоровьем, такие как диабет, высокое кровяное давление и болезни сердца.Вот почему проверка зрения является важной частью поддержания здоровья для всех, независимо от возраста или потребности в коррекции зрения. Запланируйте свой ежегодный осмотр глаз сегодня.

КОГДА Я ДОЛЖЕН ОБРАЩАТЬСЯ К ОПТИМЕТРИСТУ?

КОГДА НУЖНО ОБРАЩАТЬСЯ К ОКУЛОМЕТРИСТУ?

Вы должны посещать окулиста один раз в год независимо от того, считаете ли вы, что вам нужна коррекция зрения. Ежегодный осмотр глаз может выявить не только заболевания глаз, но и другие заболевания, такие как диабет и высокое кровяное давление. Запланируйте осмотр глаз сегодня.

КАКИЕ СОСТОЯНИЯ МОЖЕТ ЛЕЧИТЬ ОКУЛОМЕТР?

Окулист лечит такие проблемы со зрением, как близорукость (близорукость), дальнозоркость (дальнозоркость) и астигматизм.Окулист также часто занимается лечением распространенных проблем с глазами, таких как синдром сухого глаза и глазные инфекции. Окулист также может лечить хронические заболевания глаз, такие как глаукома. Оптометристы обучены обнаруживать и диагностировать все проблемы со зрением и глазные заболевания. Запишитесь на осмотр глаз сегодня, если у вас возникли какие-либо проблемы с глазами или зрением.

ЧЕГО ЖДАТЬ ОТ ОКУЛОМЕТРИКА?

На приеме у окулиста ваш окулист обычно проверит состояние ваших глаз и оценит ваше зрение.После осмотра ваш окулист обсудит ваше здоровье со зрением и подберет вам правильный рецепт. Ваш окулист также может ответить на любые ваши вопросы о здоровье глаз, очках, солнцезащитных очках, отпускаемых по рецепту, и контактных линзах. Запланируйте осмотр глаз сегодня.

КАК МЕНЯЕТСЯ ЗРЕНИЕ С ВОЗРАСТОМ?

Возрастные изменения зрения включают уменьшение размера зрачка, сухость глаз, потерю периферического зрения, снижение цветового зрения и отслойку стекловидного тела.Наиболее распространенной проблемой зрения, возникающей с возрастом, является пресбиопия, которая представляет собой нормальную и неизбежную возрастную потерю способности фокусировать взгляд. Различные типы линз могут помочь при пресбиопии. Риск развития катаракты, глаукомы и диабетической ретинопатии также увеличивается с возрастом. Ваш окулист обсудит любые возрастные проблемы со зрением, с которыми вы столкнулись, во время следующего ежегодного осмотра глаз.

ЧТО ТАКОЕ ТЕСТ НА ПРЕЛОМЛЕНИЕ?

Ваш окулист использует тест на рефракцию, чтобы точно определить рецепт на очки.Показывая вам ряд вариантов линз с помощью устройства, называемого фороптером, ваш окулист определяет степень вашей близорукости, дальнозоркости и/или астигматизма, а также линзы, необходимые для исправления этих проблем со зрением.

КОМУ МОЖНО НОСИТЬ КОНТАКТНЫЕ ЛИНЗЫ?

Контактные линзы может носить практически каждый, кому требуется коррекция зрения. Контактные линзы могут обеспечить коррекцию зрения для людей с близорукостью, дальнозоркостью, астигматизмом или сочетанием этих проблем.Поиск идеального объектива для вас иногда является процессом проб и ошибок. Все параметры линз можно уточнить только после того, как вы наденете удачную комбинацию. Запланируйте осмотр глаз, чтобы обсудить с вашим офтальмологом, будут ли контактные линзы хорошим вариантом коррекции зрения для вас.

КАК ОПТИМЕТР ПРОВЕРЯЕТ МОИ ГЛАЗА?

КАК ОПТОМЕТРИСТ ПРОВЕРЯЕТ МОИ ГЛАЗА?

Окулист использует несколько тестов и инструментов для оценки здоровья ваших глаз и вашего зрения. Обследование глаз обычно включает тест на глаукому, скрининг сетчатки, скрининг поля зрения, тест экстраокулярных мышц и тест рефракции.Результаты этих осмотров и тестов помогают вашему окулисту оценить ваше зрение и общее состояние здоровья глаз.

КАК ИЗМЕРЯЕТСЯ ЗРЕНИЕ?

Зрение измеряется с помощью серии тестов, проводимых при проверке зрения. Острота зрения обычно измеряется серией из двух чисел, первое число представляет собой расстояние, с которого человек может четко видеть что-то, а второе число представляет собой расстояние, с которого человек с нормальным зрением может видеть то же самое.Это измерение обычно проводится во время проверки зрения, когда человек читает офтальмологическую таблицу с буквами разного размера.

КАК УЗНАТЬ, НУЖНЫ ЛИ МОЕМУ РЕБЕНКУ ОЧКИ?

Отвести ребенка к офтальмологу для проверки зрения — это лучший способ узнать, нужны ли вашему ребенку очки. Многие дети, которым нужны очки, не знают об этом. Признаки проблем со зрением у детей включают сидение слишком близко к телевизору, косоглазие, чувствительность к свету, трудности с координацией глаз и рук и избегание визуальных действий, таких как чтение и рисование.Чтобы узнать, нужны ли вашему ребенку очки, запланируйте осмотр глаз вашего ребенка сегодня.

центр гендерных проблем – Nashville Review

Стихотворение Лиды Юсуповой с фотографиями Оксаны Васякиной,
перевод с русского Хилы Коэн

[очень хотела познакомиться с лесбиянками и феминистками]

я очень хотела познакомиться с лесбиянками и феминистками

так я назвала организацию по названию центра гендерных проблем

можно я зайду в вашу библиотеку

мое сердце так сильно билось

мне не нужны были их книги

я просто хотел познакомиться с лесбиянками и феминистками

я хотел быть полезным для феминизма

, а также

я поняла, что я лесбиянка

но я не знал ни одной другой лесбиянки

так что я очень хотела познакомиться с лесбиянками и феминистками

и позвонила в организацию по названию центр гендерных проблем

можно я зайду в вашу библиотеку

это был январь 1999 года

я вернулся в Россию

из Канады

где я прочитал много книг

о феминизме

на английском языке

я думал, что у меня есть много полезных знаний, которыми я мог бы поделиться

тогда почти не было интернета

Можно я приеду в машине посмотреть на твои ебли нет не ебут 75 баксов да так странно что я диктую про книги а у тебя слово типа ебут и что за хрень почему огонь блядь почему ты сломался когда я диктовать слово книги книги книги о боже мой не ебет ебать я имею в виду о боже мой и бешеная криминальная бабочка это так удивительно а что если я не хочу диктовать всю эту тираду о ебаном правильно все это да по телефону для чего блять причина телефон зачем ты это написала запиши это и где блять где ты взял слово блять в моем стихотворении почему ты вставил его в мое стихотворение скажи мне ответ ответь мне ответь мне ответь мне

можно я зайду в вашу библиотеку

вы знаете адрес

улица Восстания 40 отдел 19 квартира 37

была эта легкость, эта радость

солнечный свежий холодный сырой день

снег таял и везде была коричневая слякоть

у меня промокли ноги

и тут дверь открылась

старая дверь в старую квартиру

матово-желтые светло-желтые стены в зале

я улыбнулась привет это я звонила по поводу библиотеки

о, библиотека, да, заходи

она указала на дверь справа от входа слева

большая белая дверь

прямо здесь, внутри, подождите минутку, библиотекарь скоро будет здесь

сказала полная молодая женщина с короткими волосами

не смотрит на меня и не улыбается

но я улыбался ей я сиял

ее лицо было невыразительным

она тут же развернулась и вышла из комнаты

ее спина движется вдаль

неизвестной квартиры

это была большая квартира

я открыл дверь я вошел

солнечный свет упал в окна

белая дверь закрылась за мной

я стоял посреди комнаты

и я придумал

как познакомиться с лесбиянками и феминистками

мать моего бывшего мужа рассказала мне, что во время блокады

она жила на этой улице и однажды за ней погнался высокий мужчина

но она была ребенком ей было десять лет ее мама работала на вечеринке

у нее была крупная работа в Смольном и ее мама сказала

что ей нужно быть осторожной, потому что на детей охотятся каннибалы

и вот в тот солнечный зимний день она поняла что

она поняла, что этот мужчина хочет ее съесть

все ее тело чувствовало

что это тело было ее телом было ее мясом

что ее тело было его мясом

что ее тело было его пищей

что он был охотником, а она едой

он был монстром

и она была мышкой

вот он снег скрипит

следит за каждым ее шагом

монстр

пронзительный взгляд

скрип снега

, а до этого, как сказала мне Лия Павловна,

так ее звали, а до того раньше то есть тем же днем ранее она увидела на углу Невского и Владимирского стояла женщина и продавала очень красное мясо она была в шоке какое оно красное такого красного яркого мяса она еще не видела а потом она поняла что это за мясо

она побежала и мужчина побежал за ней

она повернулась побежала во двор своего дома в подъезд прыгнула побежала вверх по лестнице и

тогда на дверях были крючки, чтобы запирать их на ночь

и дверь слава богу не была заперта и она открыла дверь

и тут же зацепился за этот тяжелый длинный черный крючок

и как только она зацепилась за этот крючок

дверь начала трястись трястись мужчина тряс дверь

но это была крепкая старомодная петербургская дверь

двустворчатая дверь с чугунным крюком

для защиты от кровожадных мужчин

от монстров осады

и ее мама была очень удивлена, почему крючок заперт на двери

и Лия Павловна рассказала ей о каннибале

и ее мама никогда не оставляла ее одну после этого

я услышал голос за дверью

низкий голос

дверь открылась

и появилась высокая женщина с рыжими волосами

и красные красные губы

рыжие волосы прямая челка красные губы

она не смотрела мне в глаза

она тоже не улыбалась

она спросила меня что-то

я сказала, что пришла сюда, потому что хочу писать для вашего информационного бюллетеня я сказала, что хочу быть полезной я хочу быть полезной для вашей феминистской организации и я могу написать кое-что для информационного бюллетеня вашей организации я знаю, что вы публикуете информационный бюллетень, и я я прочитала кучу книг на английском о феминизме об истории феминизма и о текущих проблемах, пока жила в Канаде, а так же прочитала много статей в газетах и вообще нарылась информации о правах женщин и о о борьбе за права женщин и о борьбе за права лесбиянок геев бисексуалов транссексуалов квир плюс

женщина с красными губами посмотрела мимо меня и сказала

пойдем я познакомлю вас с председателем пойдем на кухню

и мы вышли из библиотеки и пошли по длинному темному коридору

справа еще одна большая комната, полная света

одна женщина сидела у двери перед компьютером она пристально смотрела на меня

женщина, открывшая мне дверь, сидела за столом посреди комнаты

она смотрела на меня с тревогой

и еще одна женщина стояла ко мне спиной облокотившись на стол

и что-то сказать женщине, которая открыла мне дверь

и вот я на кухне длинный стол рыжеволосая женщина сказала что ее зовут Валя и предложила мне чаю да спасибо она зажгла газовую плиту и поставила зеленый эмалированный чайник на оставленное ей глубокое синее пламя и на по пути на кухню я увидела этикетку на двери другой комнаты я подумала что это лесбийское общество ради которого я сюда пришла в первую очередь да да это все было ложью я не настолько заинтересована писать для их феминистского бюллетеня хотя может быть я но не так много не так много, и это так важно так важно для меня встретить лесбиянок я тоже хочу познакомиться с феминистками но лесбиянки для меня важнее потому что может быть после встречи с ними для меня начнется новая жизнь я пришел в центр гендерных проблем а не писать о феминизме я пришел только за собой да я пришел сюда потому что хочу любви и секса с лесбиянкой да я пришел сюда за любовью это моя проблема я пришел сюда за любовью

[да, я пришел сюда ради любви]

я зашла в комнату общества лесбиянок она была меньше чем библиотека и к тому времени наверное погода изменилась или солнце поменялось местами или даже закат начался но в комнате было сумрачно и когда я вошла в три бледных лица снято вверх над раскрытым журналом или фотоальбомом или какой-то большой книгой как будто их лица светились как они могли читать в таком полумраке они наверное смотрели на фотографии все три женщины были одинаково подстрижены очень коротко и я у меня были длинные волосы собранные в хвостик и еще я была в макияже, и конечно у них вообще не было макияжа конечно, и я была вся гетеросексуальная и я улыбалась они конечно не улыбались они смотрели на меня нет не с раздражением , с напряжением да с напряжением и равнодушием

чего я хотел на что я надеялся на что я ожидал что они раскроют свои объятия буквально откроют свои объятия мне свои сердца что они просто захотят это поднимут ко мне лица поднимут ко мне глаза и улыбнутся и их глаза будут сияли и они вставали и шли ко мне широко раскинув руки как крабы или что-то в этом роде я даже не помню что я спросил может быть это было о журнале их организация издавала журнал я знал все да потому что я готовился к этому моменту два года я копался в интернете в библиотеке Торонто у меня не было собственного компьютера я мечтал об этом моменте два года

сказали что журнала больше нет или что-то в этом роде я не помню, но это значило что мне там делать нечего и я вышла из той комнаты и больше никогда в жизни туда не возвращалась

Валя заварила мне чай и мы начали пить чай, который был еще тогда, когда крепкий чай еще делали в чайниках и разбавляли мы начали пить чай и разговаривать мы долго разговаривали Валя сказала, что пойдет узнать, когда Оля будет свободна и она ушла фигура сидела на стуле у входа на кухню просто сидела ждала кого-то я спросила ты тоже ждешь ольгу и фигура резко повернулась ко мне и резко сказала я не отсюда и повернулась позже я узнал, что это была Маша Гессен, то есть я слышал имя, но я не знал, кто такая Маша Гессен, а потом Маша Гессен прославилась

наконец появилась председатель Ольга она начала говорить с Машей Гессен к тому времени уже стемнело на улице зажгли свет на кухне горела всего одна единственная лампочка желтый свет и тени на стенах Ольга громко сказала кто хочет вина мне кто то дал вино и достала красное вино из холодильника и поставила на стол она открыла Маша не хотела вина но я спросила можно мне немного я спросила улыбаясь можно мне немного и Оля посмотрела на меня посмотрела на меня тяжело и сказал НЕТ и продолжал пить вино в одиночестве

потом она сказала Вале, что я ей не нравлюсь, потому что я улыбаюсь и она не доверяет людям, которые улыбаются, а женщина, которая открыла мне дверь сказала Вале, что я ей тоже не нравлюсь, потому что я не выгляжу независимо она, вероятно, имела в виду, что я не похожа на феминистку, потому что я много улыбаюсь и у меня длинные волосы и макияж

Валя мне все это рассказала, потому что она стала моей любовницей

я сказал Вале, что никогда не занимался сексом с женщиной

Валя сказала это легко я тебя научу

Валя лежала голая на моем красном одеяле

в моей комнате на улице Черняховского

тот, который я назвал яйцом

Валя лежала у меня в яйце

белые стены желтый ковер шторы нежно розовый гобелен яичница над диваном

тётя моего бывшего мужа умерла на этом диване

ее звали Нина она была пианисткой она пережила осаду только благодаря своей подруге Зое которая работала в публичной библиотеке и делила с ней свой паек я думаю Зоя любила Нину всю свою жизнь и Нина знала об этом, но они никогда не говорили об этом о лесбийской любви не говорили у меня есть история о лесбийской любви в блокаде Ленинграда я ее написала давно она про Нину и Зою но я их не называю а там много разных историй сотканы вместе, но я думал о Нине и Зое, когда писал это Нина была женщиной, а Зоя была бучом Нина была королевой драмы, а Зоя была твердой, как кремень Нина красила волосы, как и Валя, красной краской, а у Зои волосы были седые она курила Беломорс когда я встретил их у Лии Павловны в конце 1980-х

Валя лежала на диване Нины, расставив длинные ноги

я зашла в комнату я принесла чай с кухни, а Валя уже голая лежит на диване

бритые лобки маленькая грудь

Валя лежала на спине вытянув ноги врозь

она смотрела на меня улыбаясь

[границы между телами не чувствовал]

я не могу описать что было дальше я уже три дня пытаюсь описать наш секс как он был прекрасен и что мы делали но как только я перевожу свои воспоминания в слова все становится примитивно и немного смешно как хотя в русском языке нет слов для лесбийского секса я пишу киска Вали была чудом ее клитор был красным как гранатовое зернышко а влагалище было горячим внутри и мои пальцы обладали чувствительностью достаточной для оргазма после однократного проникновения в ее влагалище в одиночестве и набухшая пульсация моей киски стремилась туда в пизду Вали я пишу я не чувствовал границ между телами бесконечное море бесконечный секс я диктую своему телефону он пишет нет границ мы глупые бесконечные глупые я пишу я не знал что блять может быть так мой мой полностью мой это была радость это был самый радостный трах в моей жизни блядь радость блядь радость блядь радость

Лида Юсупова и Хила Коэн

Об облаках.Медведь двигал бревна в… | Гузель Юсупова

Об облаках

Медведь передвинул поленья в костре.

«Знаете, сегодня на рассвете рыбачил на озере и понял, кто я такой».

«О!» — заинтересованно сказал Ёжик. «И кто ты?»

— Я Кубслон, — тихо ответил Медведь, наливая чай из чайника в кружку.

«Почему Cubelephant?» Ежик не понял.

«Представьте, что все лесные звери, на самом деле, облака.Ты облако, и я облако. Мы плывем по небу и принимаем разные формы. Но на самом деле большую часть времени у нас примерно одинаковая форма».

«Какой формы вы, например?»

«Я похож на слона. Я плыву по небу, как слон-облако. Но вдруг я подхожу к ущелью и плыву в него».

«Что вы имеете в виду? Какое ущелье?

«Например, отверстие в скале в форме куба высоко в небе. А я, облачный слон, пойду, ветрами гонимый, в ущелье.Мне нужно идти, потому что я не могу вернуться — наверху очень сильный ветер: чем выше, тем сильнее».

«И что происходит?»

«Я должен превратиться в куб. То есть сначала исчезает мой чудесный хобот, но у меня остается милый зад с хвостиком. Итак, одна часть меня уже куб, а другая часть еще слон. Но ветер все еще дует, и на долю секунды я полностью трансформируюсь в эту форму и становлюсь кубом, если ущелье действительно большое.

«А облака-слона нет?»

«Ветер продолжает дуть, и через некоторое время с другой стороны ущелья можно увидеть мой хобот, а затем мои маленькие глаза и большие уши и так далее».

«А потом?»

«И потом, когда я выйду, я, возможно, буду толще, чем раньше, благодаря длинному ущелью, но я постепенно снова становлюсь слоном».

«Ура!»

«Да, но безжалостный, беспокойный ветер делает то, что должен, и я плыву дальше.— «до следующего ущелья или столкновения с другим облаком, с которым я сольюсь и ненадолго изменю форму, как пожелает ветер».

«Значит ли это, что ты облачный слон по своей сути, но ведь только иногда случается, что на самом деле ты облачный слон? Твоя форма меняется от дождя до росы?»

«Да, но ведь так здорово стать кубом, машиной и Ноевым ковчегом, хотя это не так просто. Возвращаться к своей естественной форме приятнее.

Они замолчали. Медведь начал болеть, и Ёжик подумал, что если Медведь действительно слон, то он, скорее всего, верблюд.

Публикации Noller Lab

Обновлено в ноябре 2019 г. или найдите новые записи в PubMed

Десаи В.П., Франк Ф., Ли А., Ригини М., Ланкастер Л., Ноллер Х.Ф., Тиноко И. мл. и Бустаманте К. 2019.
Одновременные измерения силы и флуоресценции выявили рибосомный механизм переключения передач регуляции трансляции с помощью структурированных мРНК.
Мол. Ячейка, 75:1007-1019.
Амири Х. и Ноллер Х. Ф., 2019 г.
Модель тандемного активного сайта для рибосомной хеликазы.
ФЭБС Письмо. 593:1009-1019.
Чжоу Дж., Ланкастер Л., Го З., Донохью Дж. П. и Ноллер Х. Ф. 2019.
Спонтанная рибосомная транслокация мРНК и тРНК в химерное гибридное состояние.
Proc Natl Acad Sci U S A. 116:7813-7818.
Амири Х. и Ноллер Х. Ф., 2018 г.
Структурные доказательства стабилизации продукта геликазой рибосомной мРНК.
РНК 25:364-375.
Ноллер, Х.Ф., Ланкастер, Л., Чжоу, Дж. и Мохан, С. 2017.
Движения рибосом: механика РНК и транслокация.
Нац. Структура Мол. биол. 24:1021-1027.
Ноллер, Х.Ф., Ланкастер, Л., Мохан, С. и Чжоу, З. 2017.
Структурная динамика рибосом при транслокации: еще одна функциональная роль рибосомной РНК.
кв. обороты Биофиз. 50:1-28.
Мохан С., Ноллер Х.Ф.
Повторяющиеся структурные мотивы РНК лежат в основе механики движения ножки L1.
Нац.коммун. 2017 8 февраля; 8:14285. дои: 10.1038/ncomms14285. PMID: 28176782
Ноллер, Х.Ф.
Притча о пещерном человеке и Феррари: синтез белка и мир РНК.
Philos Trans R Soc Lond B Biol Sci. 2017 19 марта; 372 (1716).
Ноллер, Х.Ф.
Дивный новый мир РНК
РНК. 2015 апр; 21 (4): 478-9.
Колусси ТМ, Костантино Д.А., Чжу Дж., Донохью Дж.П., Коростелев А.А., Джаафар З.А., Планк Т.Д., Ноллер Х.Ф., Кифт Дж.С.
Инициация трансляции в бактериях структурированной эукариотической IRES РНК.
Природа. 2015 4 фев.
Чжоу Дж., Ланкастер Л., Донохью Дж.П., Ноллер Х.Ф.
Как рибосома передает тРНК с А-сайта на Р-сайт во время транслокации, катализируемой EF-G.
Наука. 2014 5 сентября; 345 (6201): 1188-91
Мохан С., Донохью Дж. П., Ноллер Х. Ф.
Молекулярная механика вращения головы субъединицы 30S.
Proc Natl Acad Sci U S A. 2014 Sep 16;111(37):13325-30
Ноллер Х.Ф.
Приключения вторичного строения с Карлом Вёзе.
РНК Биол. 2014 март; 11(3):225-31.
Бан Н., Бекманн Р., Кейт Дж. Х., Динман Дж. Д., Драгон Ф., Эллис С. Р., Лафонтен Д. Л., Линдал Л., Лильяс А., Липтон Дж. М., Макалер М. А., Мур П. Б., Ноллер Х. Ф., Ортега Дж., Пансе В. Г., Рамакришнан В., Спан К.М., Стейц Т.А., Чожевски М., Толлерви Д., Уоррен А.Дж., Уильямсон Дж.Р., Уилсон Д., Йонат А., Юсупов М.
Новая система наименования рибосомных белков.
Curr Opin Struct Biol. 2014 фев; 24:165-9.
Ramrath DJ, Lancaster L, Sprink T, Mielke T, Loerke J, Noller HF, Spahn CM
Визуализация двух транспортных РНК, захваченных в пути во время транслокации, опосредованной фактором элонгации G.
Proc Natl Acad Sci U S A. 2013 Dec 24;110(52):20964-9
Ноллер, Х.Ф.
Как рибосома воспринимает родственную тРНК?
Дж. Мол. биол. 2013 23 октября; 425 (20): 3776-7
Ноллер, Х.Ф.
Одержимый рибосомами
Дж. Биол. хим. 2013 авг 23; 288 (34): 24872-85
Чжоу, Дж., Ланкастер, Л., Донохью, Дж.П. и Ноллер, Х.Ф.
Кристаллические структуры комплексов EF-G-рибосом, захваченных в промежуточных состояниях транслокации.
Наука 2013 340:1236086
Сантос, Н., Чжу Дж., Донохью Дж.П., Коростелев А.А. и Ноллер, Х.Ф.
Кристаллическая структура рибосомы 70S, связанной с мутантной формой фактора высвобождения RF2 Q253P.
Структура 2013 Jul2; 21(7):1258-1263.
Ноллер, Х.Ф.
Карл Вёзе (1928-2012)
Природа 2013 31 января;493(7434):610
Ноллер, Х.Ф.
Ира Шерсть (1925-2012)
РНК 2013 19:v-vi
Ермоленко Д.Н., Корниш П.В., Ха Т., Ноллер Х.Ф.
Антибиотики, которые связываются с сайтом А большой субъединицы рибосомы, могут вызывать транслокацию мРНК.
РНК. 2012 19:158-166
Го З., Ноллер Х.Ф.
Вращение головки 30S субъединицы рибосомы при транслокации мРНК.
Proc Natl Acad Sci U S A. 2012 Dec 11;109(50):20391-4. doi: 10.1073/pnas.1218999109. Epub 2012 27 ноября.
Чжоу Дж., Коростелев А., Ланкастер Л., Ноллер Х.Ф.
Кристаллические структуры рибосом 70S, связанных с факторами высвобождения RF1, RF2 и RF3.
Curr Opin Struct Biol. 2012 дек; 22(6):733-42. doi: 10.1016/j.sbi.2012.08.004. Epub 2012, 19 сентября.
Qu X, Lancaster L, Noller HF, Bustamante C, Tinoco I Jr.
Рибосомный белок S1 раскручивает двухцепочечную РНК в несколько этапов.
Proc Natl Acad Sci USA. 4 сентября 2012 г.; 109(36):14458-63. doi: 10.1073/pnas.1208950109. Epub 2012 20 августа.
Чжоу Дж., Ланкастер Л., Траханов С., Ноллер Х.Ф.
Кристаллическая структура фактора высвобождения RF3, захваченного в состоянии GTP на повернутой конформации рибосомы.
РНК. 2012 Февраль;18(2):230-40. doi: 10.1261/РНК.031187.111. Epub 2011 20 декабря.
Ку, Х., Вен, Дж.Д., Ланкастер, Л., Ноллер, Х.Ф., Бустаманте, К. и Тиноко, И. мл.
Рибосома использует два активных механизма для раскручивания матричной РНК во время трансляции.
Природа 475(7354):118-21.
Руденко М.И., Холмс М.Р., Ермоленко Д.Н., Лант Э.Дж., Герхардт С., Ноллер Х.Ф., Димер Д.В., Хокинс А. и Шмидт Х.
Контролируемое стробирование и электрическое обнаружение отдельных 50S рибосомных субъединиц через твердотельные нанопоры в микрофлюидном чипе
Biosens Bioelectron , 15 ноября 2011 г.; 29(1):34-9.doi: 10.1016/j.bios.2011.07.047. Epub 2011 5 августа.
Чжу Дж., Коростелев А., Костантино Д.А., Донохью Дж.П., Ноллер Х.Ф. и Кифт Дж.С.
Кристаллические структуры комплексов, содержащих домены из двух РНК вирусных внутренних сайтов посадки рибосом (IRES), связанных с 70S рибосомой
Proc Natl Acad Sci USA 2011 108:1839-1844.
Ермоленко Д.Н., Ноллер Х.Ф. Транслокация мРНК
происходит во время второго этапа межсубъединичного вращения рибосомы
Nat Struct Mol Biol 2011 4:457-62.
Коростелев А., Чжу Дж., Асахара Х. и Ноллер Х.Ф.
Распознавание янтарного стоп-кодона UAG фактором высвобождения RF1
EMBO J 2010 29:2577-85.
Ноллер, Х.Ф.
Эволюция синтеза белка из мира РНК
В: Мир РНК, 5 место (редакторы Дж. Ф. Аткинс, Р. Ф. Гестеланд, Т. Р. Чех) 2010
Лабораторный пресс Колд-Спринг-Харбор, Колд-Спринг-Харбор, Нью-Йорк. стр. 141-154.
Коростелев А., Лаурберг М., Ноллер Х.Ф.
Multistart, имитирующий отжиг, для уточнения кристаллической структуры рибосомы 70S
Proc Natl Acad Sci USA 2009 106:18195-18200.
Лиано-Сотело Б., Хикерсон Р., Ланкастер Л., Ноллер Х.Ф., Манкин А.С.
Рибосомы с флуоресцентной меткой как инструмент для анализа связывания антибиотиков
РНК 2009 Aug;15 (8):1597-1604
Корниш П.В., Ермоленко Д.Н., Стейпл Д.В., Хоанг Л., Хикерсон Р., Ноллер, Х. Ф. и Ха, Т.
После движения ножки L1 между Три функциональных состояния в одиночных рибосомах.
Proc Natl Acad Sci U S A. 2009 Feb 24;106(8):2571-6. Epub 2009 3 фев.
Коростелев А., Асахара Х., Ланкастер Л., Лаурберг М., Хирши А., Чжу Дж., Траханов С., Скотт В.Г., Ноллер Х.Ф.
Кристаллическая структура комплекса терминации трансляции, образованного фактором высвобождения RF2.
Proc Natl Acad Sci U S A. 2008 Dec 16;105(50):19684-9. Epub 2008, 8 декабря.
Коростелев А, Ермоленко ДН, Ноллер ХФ.
Структурная динамика рибосомы
Curr Opin Chem Biol. 2008 Dec;12(6):674-83. Epub 2008 9 октября.
Ланкастер Л., Ламберт Н.Дж., Маклан Э.Дж., Хоран Л.Х., Ноллер Х.Ф.
Сарцин-рициновая петля 23S рРНК необходима для сборки функционального ядра 50S рибосомной субъединицы.
РНК 2008 г., 14 октября (10): 1999-2012 гг. Epub 2008 28 августа.
Мартик М., Хоран Л.Х., Ноллер Х.Ф., Скотт В.Г.
Прерывистый рибозим в виде головки молота, встроенный в информационную РНК млекопитающих
Nature. 14 августа 2008 г .; 454 (7206): 899-902.
Лаурберг М., Асахара Х., Коростелев А., Чжу Дж., Траханов С. и Ноллер Х.Ф.
Структурная основа терминации трансляции на 70S рибосоме
Nature , 2008 Aug 14;454(7206):852-7.
Вен Дж. Д., Ланкастер Л., Ходжес С., Зери А. С., Йошимура С. Х., Ноллер Х. Ф., Бустаманте С., Тиноко И. (2008) После трансляции одиночными рибосомами по одному кодону
Nature , 3 апреля 2008 г. ; 452 (7187): 598-603.
Корниш П.В., Ермоленко Д.Н., Ноллер Х.Ф., Ха Т.
Спонтанное межсубъединичное вращение в одиночных рибосомах.
Мол. ячейка. 6 июня 2008 г .; 30(5):578-88.
Коростелев А., Траханов С., Асахара Х., Лаурберг М., Ланкастер Л. и Ноллер Х. Ф. 2007.
Взаимодействия и динамика спирали Шайна-Дальгарно в 70S рибосоме.
Proc Natl Acad Sci USA 104:16840-16843.
Коростелев А. и Ноллер Х. Ф. 2007.
Рибосомы в центре внимания: новые структуры приносят новые идеи.
Тенденции биохимических наук 32:9.
Коростелев, А. и Ноллер, Х. Ф. 2007.
Анализ структурной динамики в рибосоме с помощью кристаллографического уточнения TLS.
J Мол Биол 373:1058-1070.
Ермоленко Д. Н., Маджумдар З. К., Хикерсон Р. П., Шпигель П. С., Клегг Р. М. и Ноллер Х. Ф. 2007.
Наблюдение за межсубъединичным движением рибосомы в растворе с помощью FRET.
Дж Мол Биол 370:530-40.
Ермоленко Д.Н., Шпигель П.К., Мажумдар З.К., Hickerson, R. P., Clegg, R. M., and Noller, H. F. 2007.
Антибиотик виомицин захватывает рибосому в промежуточном состоянии транслокации.
Nat Struct Mol Biol 6:493-7.
Шпигель, П. С., Ермоленко, Д. Н., и Ноллер, Х. Ф. 2007. Фактор элонгации G стабилизирует конформацию гибридного состояния 70S рибосомы. РНК 13:1473-1482.
Йеанг, С.Х., Дарот, Дж.Ф., Ноллер, Х.Ф., и Хаусслер, Д. 2007. Обнаружение совместной эволюции биопоследовательностей.Пример предсказания взаимодействия РНК. Мол Биол Эвол 24(9):2119-2131.
Horan, L. and Noller, HF 2007. Межсубъединичное движение необходимо для рибосомной транслокации. Proc Natl Acad Sci USA 104:4881-4885.
Noller, HF 2007. Структура бактериальной рибосомы и некоторые последствия для регуляции трансляции. В: Translational Control in Biology and Medicine (ред. JWB Hershey, N. Sonenberg, M. Mathews), Cold Spring Harbour Laboratory Press, Cold Spring Harbour, Нью-Йорк, стр.41-58.
Али, И. К., Ланкастер, Л., Файнберг, Дж., Джозеф, С., Ноллер, Х. Ф. 2006. Делеция консервативного межсубъединичного РНК-мостика центральной рибосомы. Mol Cell 23:865-874.
Коростелев А., Траханов С., Лауэрберг М. и Ноллер Х. Ф. 2006. Кристаллическая структура комплекса 70S рибосома-тРНК выявляет функциональные взаимодействия и перестройки. Сотовый. 126:1065-1077.
Нгуенле Т., Лаурберг М., Бреновиц М. и Ноллер Х.Ф., 2006 г.Прослеживание динамики изменения доступности растворителей 16S и 23S рРНК в процессе ассоциации рибосомных субъединиц с использованием синхротронных гидроксильных радикалов. Дж Мол Биол. 359:1235-1248.
Noller, HF 2006. Биохимическая характеристика сайта декодирования рибосом. Биохимия. 88:935-941.
Noller, HF 2006. Эволюция рибосом и трансляция из мира РНК. В: The RNA World (ред. R.F. Gesteland, T.R. Cech, J.Ф. Аткинс) Лабораторное издательство Колд-Спринг-Харбор, Колд-Спринг-Харбор, Нью-Йорк. стр. 287-307.
Хикерсон, Р.П., Маджумдар, З.К., Бауком, А., Клегг, Р.М. и Noller, H.F. 2005. Измерение внутренних движений внутри 30S рибосомной субъединицы с использованием резонансной передачи энергии Фёрстера. Дж Мол Биол. 354:459-72.
Lancaster, L. and Noller HF 2005. Участие нуклеотидов 16S рРНК G1338 и A1339 в распознавании инициаторной тРНК. Мол Ячейка 20:623-632.
Noller, HF 2005. Структура РНК: чтение рибосомы. Наука 309:1508-1514
Маджумдар З.К., Хикерсон Р., Ноллер Х.Ф. и Клегг Р.М. 2005. Измерения изменений внутреннего расстояния рибосомы 30S с использованием FRET с несколькими парами донор-акцептор: количественные спектроскопические методы. Дж Мол Биол . 351:1123-45.
Ноллер, Х.Ф., Хоанг, Л. и Фредрик, К. (2005). 30S рибосомный P-сайт: функция 16S рРНК. FEBS Lett 579, 855-858.
Такьяр, С., Хикерсон, Р. П. и Ноллер, Х. Ф. 2005. Хеликазная активность мРНК рибосомы. Сотовый 120:49-58.
Ноллер, Х. Ф. (2004). Движущая сила молекулярной эволюции трансляции. РНК 10, 1833-1837.
Хоанг, Л., Фредрик, К., и Ноллер, Х. Ф. 2004. Создание рибосом с Р-сайтом 30S-субъединицы полностью РНК. Proc Natl Acad Sci USA 101:12439-12443.
Фредрик, К. и Х.Ф. Ноллер (2003). Катализ рибосомной транслокации спарсомицином. Наука 300(5622): 1159-62.
Ноллер, Х. Ф. и А. Бауком (2002). Структура рибосомы 70 S: последствия для движения. Biochem Soc Trans 30(6): 1159-61.
Ланкастер Л., Киль М.С., Каджи А. и Ноллер Х.Ф., (2002). Ориентация фактора рециркуляции рибосом в рибосоме по результатам направленного зондирования гидроксильных радикалов. Сотовый , 111:129-140.
Fredrick, K. and Noller, HF 2002. Точная транслокация мРНК рибосомой требует наличия пептидильной группы или ее аналога на тРНК, перемещающейся в 30S P сайт. Mol Cell 9, 1125-31.
Ноллер, Х.Ф., Юсупов, М.М., Юсупова, Г.З., Бауком, А., и Кейт, Дж.Х.Д. 2002. Транслокация тРНК во время синтеза белка. Письма FEBS 514:11-16.
Даллас, А. и Ноллер, Х. Ф. 2001. Взаимодействие фактора инициации трансляции 3 с 30S рибосомной субъединицей. Mol Cell 8:855-64.
Томпсон, Дж., Ким, Д.Ф., О’Коннор, М., Либерман, К., Бейфилд, Массачусетс, Грегори, С.Т., Грин, Р., Ноллер, Х.Ф. и Дальберг А.Е. 2001. Анализ мутаций в остатках A2451 и G2447 23S рРНК в активном сайте пептидилтрансферазы 50S рибосомной субъединицы. ПНАС 98:9002-7
Ноллер, Х.Ф., Юсупов, М., Юсупова, Г., Бауком, А., Либерман, К., Ланкастер, Л., Даллас, А., Фредрик, К., Эрнест, Т.Н., и Кейт, Дж.Х.Д. 2001. Структура рибосомы на уровне 5,5. Å Разрешение и его взаимодействие с функциональными лигандами. Симпозиумы Колд-Спринг-Харбор по количественной биологии: рибосома, том 66.Лабораторное издательство Колд-Спринг-Харбор, Колд-Спринг-Харбор, Нью-Йорк, стр. 57–66.
Юсупова Г., Юсупов М., Кейт Дж. Х. Д. и Ноллер Х. Ф. 2001. Путь информационной РНК через рибосому. Сотовый 106:233-241.
Юсупов М., Юсупова Г., Бауком А., Либерман К., Эрнест Т. Н., Кейт Дж. Х. и Ноллер Х. Ф. 2001. Кристаллическая структура рибосомы при разрешении 5,5 Å. Наука 292, 883-896.
Ноллер, Х.Ф., Кейт, Дж., Даллас, А., Калвер Г., Эрнест Т.Н., Грин Р., Холмберг Л., Джозеф С., Ланкастер Л., Либерман К., Мерриман К., Ньюкомб Л., Самаха Р., фон Асен, У., Юсупов, М., Юсупова, Г. и Уилсон, К. 2000. Исследования структуры и функции рибосом с помощью комбинированного использования химического зондирования и рентгеновской кристаллографии, в Рибосома: структура, функция, Антибиотики и клеточные взаимодействия (ред. Гарретт Р.А., Даутуэйт С.Р., Лильяс А., Мэтисон А.Т., Мур П.Б. и Ноллер Х.Ф.), ASM Press, Вашингтон, округ Колумбия, стр.129-150.
Wilson, K.S., Ito, K., Noller, H.F., and Nakamura, Y., 2000. Функциональные сайты взаимодействия между фактором высвобождения RF1 и рибосомой. Nat Struct Biol 7: 866-70.
Джозеф С., Вирл М. Л., Кондо Д., Ноллер Х. Ф. и Альтман Р. Б. 2000. Расчет относительной геометрии тРНК в рибосоме по данным направленного зондирования гидроксильных радикалов. РНК 6:220-32.
Либерман К.Р., Фирпо М.А., Герр А.Дж., Нгуенле Т., Аткинс Дж.Ф., Гестеланд Р.Ф. и Ноллер, Х.Ф., 2000. Окружение 23S рРНК рибосомного белка L9 в 50S рибосомной субъединице. Дж Мол Биол . 297:1129-43.
Фредрик, К., Данни, Г.М. и Noller, H.F., 2000. Мечение рибосомного белка S7 позволяет быстро идентифицировать мутанты, дефектные в сборке и функционировании 30 субъединиц S. Дж Мол Биол . 298:379-94.
Ланкастер Л., Калвер Г.М., Юсупова Г.З., Кейт Дж.Х., Юсупов М.М. и Noller, HF 2000. Расположение белка S8 и окружающих элементов 16S рРНК в рибосоме 70S при комбинированном использовании направленного зондирования гидроксильных радикалов и рентгеновской кристаллографии. РНК 6:717-29.
Калвер, Г.М. и Noller, HF 2000. Реконструкция 30S рибосомных субъединиц in vitro с использованием полного набора рекомбинантных белков, в RNA-Ligand Interactions, Part B: Molecular Biology Methods, Methods in Enzymology , (ред. Celander, DW и Abelson, JN) 318:446-460.
Калвер, Г.М. и Ноллер, Х.Ф., 2000. Направленное гидроксильное радикальное зондирование РНК железа (II), связанного с белками в рибонуклеопротеиновых комплексах, часть B: методы молекулярной биологии, Methods in Enzymology , (ред.Селандер, Д.В. и Абельсон, Дж. Н.) 318:461-475.
Джозеф С. и Ноллер Х. Ф. 2000. Направленное зондирование гидроксильных радикалов с использованием Fe(II), связанного с РНК. Methods in Enzymology , (ред. Селандер, Д.В. и Абельсон, Дж.Н.) 318:175-190.
Кейт Дж.Х., Юсупов М.М., Юсупова Г.Ж., Эрнест Т.Н. и Ноллер, Х.Ф., 1999. Рентгеновские кристаллические структуры функциональных комплексов рибосом 70S. Наука 285:2095-2104.
Калвер Г.М., Кейт Дж.Х., Юсупова Г.Ж., Юсупов М. М. и Ноллер Х. Ф. 1999. Идентификация РНК-белкового мостика, охватывающего интерфейс рибосомной субъединицы. Наука 285:2133-2135.
Noller, HF 1999. О происхождении рибосомы: коэволюция субдоменов тРНК и рРНК, в The RNA World , Second Edition, Cold Spring Harbor Laboratory Press, Cold Spring Harbor, New York, стр. 197-219.
Newcomb, L. and Noller, H. 1999. Направленное гидроксильное зондирование 16S рРНК в рибосоме: Пространственная близость элементов РНК 3′- и 5′-доменов. РНК 5:849-855.
Holmberg, L. and Noller, H. 1999. Картирование рибосомной РНК-окрестности белка L11 путем направленного зондирования гидроксильных радикалов. Дж. Мол. Биол . 289:223-233.
Грин, Р. и Ноллер, Х. Ф. 1999. Восстановление функциональных 50S рибосом из in vitro транскриптов 23S рРНК Bacillus stearothermophilus. Биохимия , 38:1772-1779.
Newcomb, L. and Noller, HF 1999. Направленное зондирование гидроксильных радикалов 16S рРНК в 70S рибосомах из внутренних положений РНК. Биохимия , 38:945-951.
Merryman, C., Moazed, D., Daubresse, G. and Noller, HF 1999. Нуклеотиды в 23S рРНК защищены ассоциацией 30S и 50S рибосомных субъединиц. Дж. Мол. Биол . 285:105-113.
Merryman, C., Moazed, D., McWhirter, J. and Noller, HF 1999. Нуклеотиды в 16S рРНК защищены ассоциацией 30S и 50S рибосомных субъединиц. Дж. Мол. Биол . 285:97-103.
Хайтович П., Манкин А.С., Грин Р., Lancaster, L. and Noller, H.F. 1999. Характеристика функционально активных субрибосомных частиц из Thermus aquaticus. Проц. Нац. акад. Sci , США, 96:85-90.
Калвер Г. и Ноллер Х. Ф. 1999. Эффективное восстановление функциональных рибосомных субъединиц 30S Escherichia coli из полного набора рекомбинантных малых субъединичных рибосомных белков. РНК 5:832-843.
Калвер Г., Хейлек Г. и Ноллер Х. Ф. 1999. Исследование окружения рРНК рибосомного белка S5 на поверхности раздела субъединиц и внутри субъединицы 30S с использованием связанного Fe(II). Дж. Мол. Биол . 286:355-364.
Самаха Р.Р., Джозеф С., О’Брайен Б., О’Брайен Т.В. и Noller, H.F., 1999. Сайт-направленное зондирование гидроксильных радикалов 30S рибосомных субъединиц с использованием Fe(II), привязанного к разрыву в цепи 16S рРНК. Проц. Нац. акад. Sci , США, 96:366-370.
Noller, HF 1998. Рибосомы и генетический перевод кодекса. В: Граница Делла Вита. Приложение Итальяна, стр. 497-523.
Мерриман, К. и Ноллер, Х.Ф., 1998 г.Анализ следов и интерференции модификаций сайтов связывания на РНК, в RNA:Protein Interactions, A Practical Approach, под редакцией Smith, C.W.J. Издательство Оксфордского университета, Нью-Йорк, стр. 237–253.
Либерман, К. и Ноллер, Х.Ф., 1998. Рибосомный белок L15 как зонд структуры 50S рибосомной субъединицы. 1998. Дж. Мол. Биол . 284:1367-1378.
Калвер. Г. и Ноллер, Х.Ф., 1998. Направленное зондирование гидроксильных радикалов 16S рРНК в рибосомах, содержащих Fe(II), связанное с рибосомным белком S20. РНК , 4:1471-1480.
Джозеф, С. и Ноллер, Х. Ф. 1998. Катализируемая EF-G транслокация аналогов антикодонов ствол-петля транспортной РНК в рибосоме. EMBO J . 17, 3478-33483.
Wilson, K. and Noller, HF 1998. Молекулярное движение внутри поступательного двигателя. Сотовый 92, 337-349.
Wilson, K. and Noller, HF 1998. Картирование положения трансляционного фактора элонгации EF-G в рибосоме путем направленного зондирования гидроксильных радикалов. Сотовый , 92:131-139.
Noller, HF 1998. Рибосомальная РНК, в РНК Структура и функция, Лабораторное издательство Колд-Спринг-Харбор, Колд-Спринг-Харбор, Нью-Йорк, стр. 253-278.
Грин Р., Свитцер С. и Ноллер Х.Ф., 1998. Катализируемое рибосомами образование пептидной связи с субстратом А-сайта, ковалентно связанным с 23S рРНК. Наука 280, 286-289.
Puglisi, EV, Green, R., Noller, HF and Puglisi, JD 1997. Структура консервативного РНК-компонента пептидилтрансферазного центра. Природная структура. биол. 4, 775-778.
Джозеф, С., Вайзер, Б. и Ноллер, Х. Ф. 1997 Картирование внутренней части рибосомы с использованием спиральной линейки РНК, Science , 270, 1093-1098.
Грин, Р. и Ноллер, Х. Ф. 1997. Рибосомы и трансляция, в Ann. Преподобный Биохим. 66, 679-716.
Грин Р., Самаха Р. Р. и Ноллер Х. Ф. 1997. Мутации нуклеотидов G2251 и U2585 23 S рРНК нарушают пептидилтрансферазный центр рибосомы. Дж.Мол. Биол . 266, 40-50.
von Ahsen, U., Green, R., Schroeder, R. and Noller, HF 1997. Идентификация 2′-гидроксильных групп, необходимых для взаимодействия области ствол-петля антикодона тРНК с рибосомой. РНК 3, 49-56.
Green, R. and Noller, HF 1996. Анализ комплементации in vitro локализует посттранскрипционные модификации 23S рРНК, которые необходимы для сборки и функционирования 50S рибосомной субъединицы E. coli. РНК 2, 1011-1021.
Финк, Д.Л., Чен, Р.О. Ноллер, Х. Ф. и Альтман, Р. Б. 1996. Вычислительные методы определения разрешенного конформационного пространства 16S рРНК на основе данных химического следа. РНК 2, 851-866.
Хейлек, Г. и Ноллер, Х.Ф., 1996. Направленное зондирование гидроксильных радикалов в окрестности рРНК рибосомного белка S13 с использованием связанного Fe(II). РНК 2, 597-602.
Хейлек, Г. и Ноллер, Х.Ф., 1996. Сайт-направленное зондирование гидроксильных радикалов в окрестности рРНК рибосомного белка S5. Наука 272, 1659-1662.
Джозеф, С. и Ноллер, Х.Ф., 1996. Картирование окрестности рРНК акцепторного конца тРНК в рибосоме. EMBO J . 15, 910-916.
Ноллер, Х. Ф. и Номура, М. 1996. Рибосомы в Escherichia coli и Salmonella: клеточная и молекулярная биология, второе издание, под редакцией Neidhardt, F.C. Американское общество микробиологии, Вашингтон, округ Колумбия, Vol. 1, стр. 167-186.
Ноллер Х.Ф., Пауэрс Т., Аллен П.Н., Моазед Д.и Stern, S. 1996. рРНК и трансляция: отбор и движение тРНК в рибосоме, в книге «Рибосомальная РНК: структура, эволюция». Процессинг и функция в биосинтезе белка, под редакцией Циммермана, Р.А. и Dahlberg, AE CRC Press, Inc., Бока-Ратон, Флорида, стр. 239-258.
Samaha, R.R., Green, R. and Noller, HF 1995. Пара оснований между тРНК и 23S рРНК в пептидилтрансферазном центре. Природа , 377, 309-314.
Ноллер, Х.Ф., Грин, Р., Хейлек, Г., Хоффарт В., Хюттенхофер А., Джозеф С., Ли И., Либерман К., Манкин А., Мерриман К., Пауэрс Т., Виани-Пуглиси Э., Самаха, Р. и Вайзер, Б. 1995. Структура и функция рибосомной РНК, Frontiers in Translation, Национальный исследовательский совет Канады, стр. 997-1009.
Moazed, D., Samaha, R., Gualerzi, C. and Noller, HF 1995. Специфическая защита 16S рРНК факторами инициации трансляции. Дж. Мол. Биол . 248, 207-210.
Пауэрс Т. и Ноллер Х.F. 1995. Отпечатки гидроксильных радикалов рибосомных белков на 16S рРНК. РНК 1, 194-209.
Dammel, C. and Noller, H.F., 1995. Подавление чувствительной к холоду мутации в 16S рРНК путем сверхэкспрессии нового фактора связывания рибосом, RbfA. Гены и развитие 9, 626-637.
von Ahsen, U. and Noller, HF 1995. Идентификация оснований в 16S рРНК, необходимых для связывания тРНК в 30S рибосомном P-сайте. Наука 267, 234-237.
Пауэрс, Т.и Noller, H.F., 1995. Зависимая от температуры конформационная перестройка в комплексе S рРНК рибосомного белка S4-16. Дж. биол. хим. 270, 1238-1242.
Хейлек, Г., Марусак, Р., Мирес, К.Ф. и Noller, H.F., 1995. Направленное зондирование гидроксильных радикалов 16S рРНК с использованием Fe(II), связанного с рибосомным белком S4. Проц. акад. науч. США 92, 1113-1116.
ЛаГрандёр, Т., Хюттенхофер, А., Ноллер, Х.Ф., и Пейс, Н.Р. 1994. Филогенетический сравнительный химический анализ взаимодействия между рибонуклеазой P РНК и тРНК. EMBO J 13, 3945-3952.
Хюттенхофер, А. и Ноллер, Х. Ф. 1994. Отпечатки комплексов мРНК-рибосомы с помощью химических зондов. EMBO J . 13, 3892-3901.
Samaha, R., O’Brien, B., O’Brien, T. and Noller, HF 1994. Независимая сборка in vitro рибонуклеопротеиновой частицы, содержащей 3′-домен 16S рРНК. Проц. Нац. акад. науч. , США 91, 7884-7888.
Грейт Л., Хербстер М., Хьюи Р., Миан И.С., Ноллер Х.Ф. и Хаусслер Д. 1994. Моделирование РНК с использованием выборки Гиббса и стохастических контекстно-свободных грамматик. Материалы Второй международной конференции по интеллектуальным системам для молекулярной биологии AAAI Press, Menlo Park, стр. 138-146.
Альтман, Р. Б., Вайзер, Б., Ноллер, Х. Ф. Методы удовлетворения ограничений для моделирования больших комплексов: применение к центральному домену 16S рибосомной субъединицы. 1994. Материалы Второй международной конференции по интеллектуальным системам для молекулярной биологии, AAAI Press, Menlo Park, стр.10-18.
Леваев И.Г., Родригес-Фонсека К., Фан Х., Гарретт Р.А., Хейлек Г., Ноллер Х.Ф. и Манкин А.С. 1994. Консервативный вторичный структурный мотив в 23S рРНК определяет место взаимодействия амицетина, универсального ингибитора образования пептидной связи. EMBO J . 7, 1682-1686.
Powers, T. and Noller, HF 1994. Петля 530 16S рРНК: сигнал для EF-Tu? Тренды Жене . 10, 27-31.
Noller, HF 1993. Пептидилтрансфераза: белок, рибонуклеопротеин или РНК? Дж.Бакт. 175, 5297-5300.
Von Ahsen, U. and Noller, H.F. 1993. Эксперименты по интерференции метилирования идентифицируют основания, которые необходимы для различных каталитических функций рибозима группы I. EMBO J . 12, 4747-4754.
Пауэрс, Т. и Ноллер, Х. Ф. 1993. Избирательное нарушение G530 16S рРНК агентами неправильного кодирования трансляции и мутацией стрептомицина в белке S12. Дж. Мол. Биол . 235, 156-172.
Ноллер, HF 1993.Взаимодействие тРНК-рРНК и пептидилтрансфераза. FASEB J. 7, 87-89.
Von Ahsen, U. and Noller, HF 1993. Отпечатки участков взаимодействия антибиотиков с каталитической интронной РНК группы I. Наука 260, 1500-1503.
Пауэрс Т., Добресс Г. и Ноллер Х. Ф. 1993. Динамика сборки in vitro 16S рРНК в 30S рибосомные субъединицы. Дж. Мол. Биол .. 232, 362-374.
Даммель, К. С. и Ноллер, Х. Ф., 1993.Чувствительная к холоду мутация в 16S рРНК свидетельствует о спиральном переключении в сборке рибосом. Гены и развитие 7, 660-670.
Пауэрс, Т. и Ноллер, Х.Ф., 1993. Исследование аллель-специфической структуры полученной из плазмиды 16S рибосомной РНК из Escherichia coli. Ген 123, 75-80.
Noller, HF и Moazed, D. 1993. Гибридные состояния тРНК во время трансляции, в Nucleic Acids and Mol. биол. Том. 7, Экштейн Ф. и Лилли Д.MJ, редакторы. Springer-Verlag, Берлин, Гейдельберг, стр. 324-336.
Powers, T. and Noller, HF 1993. Доказательства функционального взаимодействия между фактором элонгации Tu и 16S рибосомной РНК. Проц. Нац. акад. науч. , США 90, 1364-68.
Noller, HF 1993. О происхождении рибосомы: коэволюция субдоменов тРНК и рРНК, в The RNA World , Gesteland, R.F. и Аткинс, Дж., редакторы. Колд-Спринг-Харбор. стр. 137-156.
Ноллер, Х.Ф., Пауэрс, Т., Аллен, П.Х., Моазед, Д. и Стерн, С. 1992. рРНК и трансляция, в Структурные инструменты для анализа комплексов белок-нуклеиновая кислота . Лилли, Д.М.Дж., Хьюманн, Х. и Сак, Д. редакторы. Биркхаузер Верлаг, Базель. стр. 313-322.
Хюттенхоффер, А. и Ноллер, Х.Ф., 1992. Расщепление гидроксильных радикалов тРНК в Р-сайте рибосомы. Проц. Нац. акад. науч. , США 89, 7851-7855.
Хюттенхофер А., Хадсон С., Ноллер Х. Ф. и Масчарак П.K. 1992 Расщепление тРНК FE(II)-блеомицином. Дж. Биол. хим. 267, 24471-24475.
Noller, H.F., Hoffarth, V., and Zimniak, L. 1992. Необычная устойчивость пептидилтрансферазы к процедурам экстракции белка. Наука 256, 1416-1419.
Piccirilli, J.A., McConnell, T.S., Zaug, A.J., Noller, H.F. and Cech, T.R. 1992. Активность аминоацилэстеразы рибозима тетрагимена. Наука 256, 14:20-14:24.
Расмуссен, Б., Ноллер Х.Ф., Добресс Г., Брунелло О., Мисуловин З., Ротштейн Д.М., Эллестад Г.А., Глузман Ю., Талли Ф.П. и Chopra, I. 1991. Молекулярная основа действия тетрациклина: идентификация аналогов, основной мишенью которых не является бактериальная рибосома. Антимикроб. Агенты Чемотер . 35, 2306-2311.
Noller, HF 1991. Наркотики и мир РНК. Природа 353, 302-303.
Вудкок Дж., Моазед Д., Кэннон М., Дэвис Дж. и Ноллер Х.Ф. 1991. Взаимодействие антибиотиков с А- и Р-сайт-специфическими основаниями в 16S рибосомной РНК. EMBO J . 10, 3099-3103.
Powers, T. and Noller, HF 1991. Функциональный псевдоузел в 16S рибосомной РНК. EMBO J . 10, 2203-2214.
Аллен, П.Н. и Noller, H.F., 1991. Замена одного основания в 16S рибосомной РНК подавляет зависимость от стрептомицина и увеличивает частоту ошибок трансляции. сотовый 66, 141-148.
Ноллер, Х.F. 1991. Рибосомная РНК и трансляция. Энн. Преподобный Биохим . 60, 191-227.
Moazed, D. and Noller, HF 1991. Сайты взаимодействия ССА-конца пептидил-тРНК с 23S рРНК. Проц. Нац. акад. науч. , США 88, 3725-3728.
Mori, H., Dammel, C., Becker, E., Triman, K. and Noller, HF 1990. Изменения одного основания выше кодирующей области 16S рРНК E. coli приводят к экспрессии чувствительной к температуре 16S рРНК. Биохим. Биофиз.Акта 1050, 323-327. (Выпуск посвящен Л. Бошу)
Пауэрс, Т. и Ноллер, Х.Ф., 1990. Доминантные летальные мутации в консервативной петле 16S рРНК. Проц. Нац. акад. науч. , США 87, 1042-1046.
Moazed, D. and Noller, HF 1990. Связывание тРНК с сайтами A и P рибосомы защищает два разных набора нуклеотидов в 16S рРНК. Дж. Мол. Биол . 211, 135-145.
Ноллер, Х.Ф., Моазед, Д., Стерн, С., Пауэрс, Т., Аллен, П.Н., Робертсон Дж. М., Вайзер Б. и Триман К. 1990. Структура рРНК и ее функциональные взаимодействия при трансляции, в The Ribosome. Структура, функции и эволюция (редакторы WE Hill, PB Moore, A. Dahlberg, D. Schlessinger, RA Garrett и JR Warner). утра. соц. Микробиол . стр. 73-92.
Noller, HF 1990. Архитектура и функция рибосомной РНК. Лекции Харви 84, 97-117.
Моазед Д. и Ноллер Х. Ф. 1989. Промежуточные состояния в движении транспортной РНК в рибосоме. Природа 342, 142-148.
Триман К., Беккер Э., Даммель К., Кац К., Мори Х., Даутуэйт С., Япиякис К., Йоаст С. и Ноллер Х.Ф. чувствительные мутанты 16S рРНК E. coli. Дж. Мол. Биол . 209, 645-653.
Даутуэйт, С., Пауэрс, Т., Ли, Дж.Ю. и Noller, H.F., 1989. Определение структурных требований к спирали в рибосомной РНК 23S, которая обеспечивает устойчивость к эритромицину. Дж. Мол. Биол .209, 655-665.
Аллен, П.Н. и Noller, HF 1989. Мутации в рибосомных белках S4 и S12 влияют на структуру более высокого порядка 16S рибосомной РНК. Дж. Мол. Биол . 208, 457-468.
Моазед Д. и Ноллер Х. Ф. 1989. Взаимодействие тРНК с 23S рРНК в сайтах А, Р и Е рибосом. сотовый 57, 585-597.
De Stasio, E. A., Moazed, D., Noller, H. F. и Dahlberg, A. E. 1989. Мутации в рибосомной РНК 16S нарушают взаимодействие антибиотик-РНК. EMBO J . 8, 1213-1216.
Стерн, С., Пауэрс, Т., Чанчиен, Л-М. и Noller, HF 1989. РНК-белковые взаимодействия в 30S рибосомных субъединицах: укладка и функция 16S рРНК. Наука 244, 783-790.
Стерн, С., Моазед, Д. и Ноллер, Х. Ф. 1988. Структурный анализ структуры РНК с использованием химического и ферментативного зондирования, контролируемого удлинением праймера. Методы в Enzymol . 164, 481-489.
Ван Столк, Б.Дж. и Ноллер, Х.F. 1988. Использование гибридизации РНК-ДНК при химическом зондировании больших молекул РНК. Методы в Enzymol . 164, 475-481.
Моазед Д., Робертсон Дж. М. и Ноллер Х. Ф. 1988. Взаимодействие факторов элонгации EF-G и EF-Tu с консервативной петлей в 23S РНК. Природа 334, 362-364.
Стерн, С., Пауэрс, Т., Чанчиен, Л.-М. и Noller, H.F., 1988. Взаимодействие рибосомных белков S5, S6, S11, S12, S18 и S21 с 16S рРНК. Дж. Мол. Биол .201, 683-695.
Пауэрс Т., Стерн С., Чанчиен Л.-М. и Noller, HF, 1988. Исследование сборки 3′-мажорного домена 16S рРНК. Взаимодействия с участием рибосомных белков S2, S3, S10, S13 и S14. Дж. Мол. Биол . 201, 697-716.
Стерн, С., Чанчиен, Л.-М., Крейвен, Г.Р. и Noller, H.F. 1988. Взаимодействие белков S16, S17 и S20 с 16S рибосомной РНК. Дж. Мол. Биол . 200, 291-299.
Свенссон, П., Чанчиен, Л.-М., Крейвен Г. Р. и Ноллер Х. Ф. 1988. Взаимодействие рибосомных белков S6, S8, S15 и S18 с центральным доменом 16S рибосомной РНК. Дж. Мол. Биол . 200, 301-308.
Пауэрс, Т., Чанчиен, Л.-М., Крейвен, Г.Р. и Noller, HF, 1988. Исследование сборки 3′-мажорного домена 16S рибосомной РНК. Четвертичные взаимодействия с участием рибосомных белков S7, S9 и S19. Дж. Мол. Биол . 200, 309-319.
Стерн, С., Вайзер, Б. и Ноллер, Х.F. 1988. Модель трехмерной укладки 16S рибосомной РНК. Дж. Мол. Биол ., 204, 447-481.
Moazed, D. and Noller, HF 1987. Хлорамфеникол, эритромицин, карбомицин и вернамицин B защищают перекрывающиеся сайты в пептидилтрансферазной области 23S рибосомной РНК. Биохимия 69, 879-884. (Мемориальный выпуск Дэвида Васкеса)
Ноллер, Х.Ф., Стерн, С., Моазед, Д., Пауэрс, Т., Свенссон, П. и Чанчиен, Л.-М. 1987. Исследования архитектуры и функции рибосомной РНК 16S. Колд-Спринг-Харбор Симп. Квант. биол. 52, 695-708.
Моазед Д. и Ноллер Х. Ф. 1987. Взаимодействие антибиотиков с функциональными участками 16S рибосомной РНК. Природа 327, 389-394.
Ноллер, Х. Ф. и Номура, М. 1986. Глава 9. Молекулярная архитектура и сборка рибосом. В: Escherichia coli и Salmonella typhimurium. Клеточная и молекулярная биология, изд. FC Neidhart, American Soc. для микробиол. Том. 1, стр. 104-125.
Моазед, Д.и Noller, H.F., 1986. Транспортная РНК защищает определенные нуклеотиды в 16S рибосомной РНК от воздействия химических зондов. Сотовый 47, 985-994.
Стерн, С., Уилсон, Р. К. и Ноллер, Х. Ф. 1986. Локализация сайта связывания белка S4 на 16S рибосомной РНК с помощью химического и ферментативного зондирования и удлинения праймера. Дж. Мол. Биол . 192, 101-110.
Moazed, D., Van Stolk, B. J., Doutwaite, S. and Noller, H. F. 1986. Взаимное превращение активных и неактивных 30S рибосомных субъединиц сопровождается конформационным изменением в области декодирования 16S рРНК. Дж. Мол. Биол . 191, 483-493.
Gutell, R.R., Noller, HF и Woese, C.R. 1986. Структура высшего порядка в рибосомной РНК. EMBO J. 5, 1111-1113.
Моазед Д., Штерн С. и Ноллер Х. Ф. 1986. Быстрое химическое исследование конформации 16S рРНК и 30S рибосомных субъединиц с использованием удлинения праймера. Дж. Мол. Биол . 187, 399-416.
Ноллер, Х.Ф., Асире, М., Барта, А., Даутуэйт, С., Гутелл, Р.Р., Моазед, Д., Норманли, Дж., Принс, Дж. Б., Стерн, С., Триман, К., Тернер, С., Ван Столк, Б., Уитон, В., Вайзер, Б. и Везе, К. Р. 1986. Исследования структуры и функции рибосомной РНК. , в Структура, функция и генетика рибосом , изд. Б. Хардести, Springer Verlag. стр. 143-163.
Даутуэйт С., Принс Дж. Б. и Ноллер Х. Ф. 1985. Доказательства функционального взаимодействия между доменами II и V 23S рибосомной РНК мутанта, устойчивого к эритромицину. Проц. Нац. акад. науч., США 82, 8330-8334.
Noller, HF, Van Stolk, BJ, Moazed, D., Doutwaite, S., and Gutell, RR 1985. Исследования структуры и функции рибосомной РНК с использованием структурно-специфических химических зондов, в Proceedings of the International Symposium on Биомолекулярная структура и взаимодействия, Доп. Дж. Биоци. 8, 747-755.
Sloof, P., Van Den Burg, J., Voogd, A., Benne, R., Agostinelli, M., Borst, P., Gutell, RR and Noller, HF 1985. Дальнейшая характеристика чрезвычайно малых митохондриальных рибосомных РНК из трипаносом: подробное сравнение 9S и 12S РНК Crithidia fasciculata и Trypanosoma brucei с рРНК других организмов. Рез. нуклеиновых кислот . 13, 4171-4190.
Gutell, R.R., Weiser, B., Woese, C.R., and Noller, HF 1985. Сравнительная анатомия 16S-подобной рибосомной РНК. Прог. Нуклеиновая Кислота Рез. Мол. биол. 32, 155-216.
Noller, HF 1985. Глава 12: Структура рибосомной РНК, в Структура и динамика белков и нуклеиновых кислот . Дж. Кинг, изд. Бенджамин Каммингс, Менло Парк. стр. 397-440.
Коп Дж., Копылов А.М., Магрум Л., Сигель Р., Gupta, R., Woese, C.R., и Noller, H.F., 1984. Исследование структуры рибосомной РНК 16S из Bacillus brevis. J. Biol. хим. 259, 15287-15293.
Ван Столк, Б. Дж. и Ноллер, Х. Ф. 1984. Химическое исследование конформации больших молекул РНК. Анализ 16S рибосомной РНК с использованием диэтилпирокарбоната. Дж. Мол. Биол . 180, 151-177.
Коп, Дж., Уитон, В., Гупта, Р., Возе, К. Р. и Ноллер, Х. Ф. 1984. Полная последовательность нуклеотидов гена 23S рРНК из Bacillus stearothermophilus. ДНК 3, 347-357.
Barta, A., Steiner, G., Brosius, J., Noller, H.F., and Kuechler, E. 1984. Идентификация сайта на 23S рибосомной РНК, расположенного в пептидилтрансферазном центре. Проц. Нац. акад. наука . 81, 3607-3611.
Хоган Дж. Дж., Гутелл Р. Р. и Ноллер Х. Ф. 1984. Изучение конформации 18S рРНК в субъединицах 40S рибосом дрожжей. Биохимия 23, 3322-3330.
Хоган, Дж. Дж., Гутелл, Р. Р., и Ноллер, Х.F. 1984. Исследование конформации 26S рРНК в субъединицах 60S рибосом дрожжей. Биохимия 23, 3330-3335.
Noller, HF 1984. Структура рибосомной РНК. Энн. Преподобный Биохим. 53, 119-162.
Ноллер, Х. Ф. и Лейк, Дж. А. 1984. Структура и функция рибосомы: локализация рРНК, в Структура и функция мембраны , Vol. 7 изд. Э. Э. Биттар. Джон Уайли и сыновья, стр. 217–297.
Загорска Л., Ван Дуин Дж., Ноллер Х.Ф., Пейс Б., Джонсон К.Д. и Пейс, Н.Р. 1984. Консервативная 5S рРНК, комплементарная тРНК, не требуется для трансляции природной мРНК. Дж. Биол. хим. 259, 2798-2802.
Чан, Ю.Л., Гутелл, Р.Р., Ноллер, Х.Ф., и Вул, И.Г. 1984. Нуклеотидная последовательность гена 18S рибосомальной рибонуклеиновой кислоты крысы и предположение о вторичной структуре 18S рибосомальной рибонуклеиновой кислоты. Дж. Биол. хим. 259, 224-230.
Woese, C.R., Gutell, R.R., Gupta, R.и Noller, HF 1983. Подробный анализ структуры высшего порядка 16S-подобных рибосомных РНК. Микробиолог. Ред. 47, 621-669.
Brewer, LA, Goelz, S. and Noller, HF 1983. Сшивание рибонуклеиновой кислоты и белка в интактной рибосоме E. Coli с использованием этиленгликоль-бис[3-(2-кетобутиральдегид)эфира], обратимого бифункционального реагента. : синтез и сшивание внутри 30S и 50S субъединиц. Биохимия 22, 4303-4309.
Брюэр, Л.А. и Ноллер, Х.Ф., 1983. Сшивка рибонуклеиновой кислоты и белка в интактной рибосоме E. coli с использованием бис[3-(2-кетобутиралдегид)эфира] этиленгликоля, обратимого бифункционального реагента: идентификация 30S белков. Биохимия 22, 4310-4315.
Ноллер, Х. Ф. и Ван Книппенберг, П. 1983. Структура и функция рибосомной РНК, в Genes: Structure and Expression , ed. ЯВЛЯЮСЬ. Крун, стр. 71-99. Джон Уайли и сыновья, Лондон.
Гаррет, Р.A., Doutwaite, S. и Noller, HF 1983. Структура и роль комплексов 5S РНК-белок в биосинтезе белка, в DNA Makes RNA Makes Protein , eds. Т. Хант, С. Прентис и Дж. Туз. Эльзевир, Амстердам, стр. 246-251.
Броу, Д.А. и Noller, H.F. 1983. Защита рибосомной РНК от кетоксала в полирибосомах. Участие специфических сайтов в функции рибосом. Дж. Мол. Биол . 163, 27-46.
Turner, S. and Noller, HF (1983) Идентификация сайтов перекрестного связывания 4′-(гидроксиметил)-4,5′, 8-триметилпсоралена в рибосомальной рибонуклеиновой кислоте 23S Escherichia coli. Биохимия 22, 4159-4164.
Тернер С., Томпсон Дж. Ф., Херст Дж. Э. и Ноллер Х. Ф. 1982. Идентификация сайта перекрестного связывания псоралена в рибосомной РНК 16S E. coli. Рез. нуклеиновых кислот . 10, 2839-2849.
Ноллер, Х.Ф., Коп, Дж., Уитон, В., Брозиус, Дж., Гутелл, Р.Р., Копылов, А.М., Доме, Ф., Герр, В., Шталь, Д.А., Гупта, Р. и Вёзе, К.Р. 1981. Модель вторичной структуры 23S рибосомной РНК. Рез. нуклеиновых кислот .9, 6167-6189.
Прибнов Д.А., Сигурдсон Д.К., Голд Л., Сингер Б.С. и Noller, HF, 1981. Цистроны rII бактериофага T4: последовательность ДНК вокруг межцистронного деления и положения генетических ориентиров. Дж. Мол. Биол . 149, 337-376.
Питти, Д.А., Доутуэйт, С., Гаррет, Р.А. и Noller, HF 1981. «Выпуклая» двойная спираль в месте контакта РНК-белок. Проц. Нац. акад. наук, США 78, 7331-7335.
Брозиус, Дж., Ульрих А., Рейкер М.А., Грей А., Далл Т.Дж., Гутелл Р.Р. и Ноллер Х.Ф. 1981. Конструирование и точное картирование рекомбинантных плазмид, содержащих rrnB. оперон рибосомной РНК E. coli. Плазмида 6, 112-118.
Гаррет, Р. А., Даутвейт, С. и Ноллер, Х. Ф. 1981. Структура и роль комплексов 5S РНК-белок в биосинтезе белка. Тенденции биохимии. науч. 6, 137-139.
Политц С.М., Ноллер Х.Ф. и МакВиртер П.Д. 1981. Сшивание рибонуклеиновой кислоты и белка в рибосомах Escherichia coli: (4-азидофенил)глиоксаль, новый гетеробифункциональный реагент. Биохимия 20, 372-378.
Noller, HF and Woese, CR 1981. Вторичная структура 16S рибосомной РНК. Наука 212, 403-411.
Брозиус Дж., Далл Т.Дж., Слитер Д.Д. и Noller, H. 1981. Организация генов и первичная структура оперона рибосомной РНК из Escherichia coli. Дж. Мол. Биол . 148, 107-127.
Воезе, Ч.Р., Магрум, Л.Дж., Гупта, Р., Сигель, Р.Б., Шталь, Д.А., Коп, Дж., Кроуфорд, Н., Брозиус, Дж., Гутелл Р., Хоган Дж.Дж. и Ноллер, Х.Ф., 1980. Модель вторичной структуры бактериальной 16S-рибосомной РНК: филогенетические, ферментативные и химические данные. Рез. нуклеиновых кислот. 8, 2275-2293.
Брозиус, Дж., Далл, Т.Дж. и Noller, H.F., 1980. Полная нуклеотидная последовательность гена рибосомной РНК 23S из Escherichia coli. Проц. Нац. акад. наука . 77, 201-204.
Noller, HF 1979. Структура и топография рибосомной РНК, в Ribosomes под редакцией Chambliss, G., и другие. University Park Press, Балтимор, стр. 3-22.
Мюллер, Р., Гаррет, Р.А. и Noller, H.F., 1979. Структура сайта связывания РНК рибосомных белков S8 и S15. Дж. Биол. хим. 254, 3873-3878.
Беар, Д.Г., Шлейх, Т., Ноллер, Х.Ф., Даутуэйт, С. и Гаррет, Р.А. 1979. Фрагмент рибосмальной S4 РНК кооперативно плавится при образовании комплекса с белком S4. ФЭБС Письмо. 100, 99-102.
Гаррет, Р.А. и Ноллер, Х.Ф. 1979. Структуры комплексов 5S РНК с рибосомными белками L5, L18 и L25 из Escherichia coli: идентификация кетоксал-реактивных участков на 5S РНК. Дж. Мол. Биол . 132, 637-648.
Ноллер, Н.Ф. и Гаррет Р.А. 1979. Структура рибосомной РНК 5S из Escherichia coli: идентификация кетоксал-реактивных сайтов в конформациях А и В. Дж. Мол. Биол . 132, 621-636.
Палмер, М.Л., Рейкер, М.А., Кеннеди, П.Дж., Янг, Дж.В., Барнс, В.М., Родригес, Ф.Р. и Noller, H.F., 1979. Выделение и рестрикционное картирование плазмид, содержащих последовательности рибосомной ДНК из ррн-цистрона E. Coli. Молекуляр. Генерал Жене. 172, 171-178.
Herr, W. and Noller, HF 1979. Защита специфических участков 23S и 5S РНК от химической модификации путем ассоциации 30S и 50S рибосом. Дж. Мол. Биол . 130, 421-432.
Herr, W., Chapman, NM и Noller, HF 1979. Механизм ассоциации рибосомных субъединиц: различение специфических сайтов в 16S РНК, необходимых для активности ассоциации. Дж. Мол. Биол . 130, 433-449.
Брозиус Дж., Палмер М.Л., Кеннеди П.Дж. и Ноллер Х.Ф., 1978. Полная последовательность нуклеотидов гена рибосомной РНК 16S из Escherichia coli. Проц. Нац. акад. Sci ., USA 75, 4801-4805.
Хоган, Дж.Дж. и Noller, HF 1978. Измененная топография 16S РНК в неактивной форме 30S рибосомных субъединиц Escherichia coli. Биохимия 17, 587-593.
Герр В. и Ноллер Х.Ф. 1978. Нуклеотидные последовательности доступных участков 23S РНК в 50S рибосомных субъединицах. Биохимия 17, 307-315.
Беар Д.Г., Шлейх Т., Ноллер Х.Ф. и Гарретт Р.А. 1977. Изменение конформации 5S РНК рибосомными белками L18 и L25. Рез. нуклеиновых кислот. 4, 2511-2526.
Чепмен, Н. М. и Ноллер, Х. Ф. 1977. Защита специфических участков 16S РНК от химической модификации путем ассоциации 30S и 50S рибосом. Дж.Мол. Биол . 109, 131-149.
Беар, Д. Г., Нг, Р., Ван Дервир, Д., Джонсон, Н. П., Томас, Г., Шлейх, Т. и Ноллер, Х. Ф. 1976. Изменение вторичной структуры полинуклеотида рибосомным белком S1. Проц. Нац. акад. Sci ., USA 73, 1824-1828.
Брейтмейер Дж. Б. и Ноллер Х. Ф. 1976. Аффинное мечение специфических областей 23S РНК с помощью реакции N-бромацетил-фенилаланил-трансферной РНК с рибосомами Escherichia coli. Дж. Мол. Биол .101, 297-306.
Thomas, G., Sweeney, G., Chang, C. и Noller, HF 1975. Идентификация белков, функционально измененных химической модификацией транспортной РНК и сайтов связывания полиуридиловой кислоты 30S рибосомных субъединиц. Дж. Мол. Биол . 95, 91-102.
Herr, W. and Noller, HF 1975. Фрагмент 23S РНК, содержащий нуклеотидную последовательность, комплементарную участку 5S РНК. Письма FEBS 53, 248-252.
Мур, В.Г., Атчисон Р.Е., Томас Г., Моран М. и Ноллер Х.Ф., 1975. Идентификация рибосомного белка, необходимого для активности пептидилтрансферазы. Проц. Нац. акад. Sci ., США 72, 844-848.
Noller, HF and Herr, W. 1974. Нуклеотидная последовательность 3′-конца рибосомной РНК 16S E. coli. Мол. биол. Отчеты 1, 437-439.
Noller, H.F. и Herr, W. 1974. Доступность 5S РНК в 50S рибосомных субъединицах. Дж. Мол. Биол . 90, 181-184.
Noller, HF 1974. Топография 16S РНК в 30S рибосомных субъединицах. Нуклеотидные последовательности и расположение мест реакции с кетоксалом. Биохимия 13, 4694-4703.
Раммель, Д.П. и Noller, H.F., 1973. Использование защиты 30S рибосомных белков с помощью тРНК для функционального картирования рибосом E. coli. Природа Новая Биология 245, 72-75.
Noller, HF and Chaires, JB 1972. Функциональная модификация 16S рибосомной РНК кетоксалом. Проц. Нац. акад. Sci ., USA 69, 3115-3118.
Ноллер, Х.Ф., Чанг, К., Томас, Г. и Олдридж. J. 1971. Химическая модификация сайтов связывания транспортной РНК и полиуридиловой кислоты субъединиц 30S рибосом Escherichia coli. Дж. Мол. Биол . 61, 669-679.
Харрис Дж. И., Дэвидсон Б. Э., Сайго М., Ноллер Х. Ф. и Перхэм Р. 1970. Первичная структура и активность глицеральдегид-3-фосфатдегидрогеназы в книге «Ферменты и изоферменты». Структура, свойства и функции (Д.Шугар, изд.) Academic Press, Лондон, стр. 1-15.
Мур, П.Б., Траут, Р.Р., Ноллер, Х.Ф., Пирсон, П. и Делиус, Х. 1968. Рибосомные белки Escherichia coli. II. Белки из субъединицы 30S. Дж. Мол. Биол . 31, 441-461.
Delius, H., Traut, RR, Moore, PB, Noller, HF и Pearson, P. 1968. Исследования очищенных рибосомных белков E. coli, в Molecular Genetics , Springer-Verlag, Berlin, pp. 26-45. .
Дэвидсон, Б.Э., Сайго М., Ноллер Х. Ф. и Харрис Дж. Э. 1967. Аминокислотная последовательность глицеральдегид-3-фосфатдегидрогеназы из мышц омара. Природа 216, 1181-1185.
Траут Р. Р., Мур П. Б., Делиус Х., Ноллер Х. Ф. и Тиссьер А. 1967. Рибосомные белки Escherichia coli. I. Демонстрация различных первичных структур. Проц. Нац. акад. Sci ., USA 57, 1294-1301.
Noller, HF and Bernhard, S.A. 1965. Выделение и структурное определение хромофорных ацилпептидов из ферментов субтилизина. Биохимия 4 , 1118-1126.
Бернард, С.А., Лау, С.Дж. и Noller, H.F., 1965. Спектрофометрическая идентификация промежуточных соединений ацильных ферментов. Биохимия 4 , 1108-1118.
Бернхард С.А., Грдиник З., Ноллер Х.Ф. и Шалтиель Н. 1964. Свойства блокированного тетрапептидного аналога активного центра субтилизина. Проц. Нац. акад. науч. , США 52, 1489-1494.

Другие публикации лаборатории

Сейлхамер, Дж.Дж., Гутелл Р.Р. и Каммингс Д.Дж. 1983. Митохондриальные гены Paramecium. Дж. Биол. хим. 259, 5173-5181.

Brosius, J. and Walz, A. 1982. Последовательности ДНК, фланкирующие элемент вставки IS2 E. coli в клонированном гене TRP5 дрожжей. Джин, 17, 223-228.

Кингстон Р.Э., Гутелл Р.Р., Тейлор А.Р. и Chamberlin, M.J. 1981. Транскрипционное картирование плазмиды pKK3535: количественная оценка влияния гуанозинтетрафосфата на связывание с промотерами rnn и лямбда-промотором с последовательностями, гомологичными области связывания cII.Дж. Мол. биол. 1465, 433-449.

Ульрих А., Дулл Т.Дж., Грей А., Брозиус Дж. и Сурес И. 1980. Генетическая изменчивость гена инсулина человека. Наука 209, 612-615.

Хелфман, В.Б. 1973. Наличие экзонуклеазы в высокоочищенной ДНК-полимеразе пекарских дрожжей. Евро. Дж. Биохим. 32, 42-50.

Публикации со ссылкой на Noller

Хольцман, Дэвид (отсылка к Ноллеру). Рибосомная РНК: где действие.Мозаика, Том. 16, № 2, 1985.

Архитектурно Строительный портал

Ам юсупова: Архитектурная Мастерская Юсупова, ООО, ИНН 7841478849 | Реквизиты, юридический адрес, КПП, ОГРН, схема проезда, сайт, e-mail, телефон

Доктор73 — Лечебные учреждения — ГБУЗ «Стоматологическая поликлиника города Ульяновска» — Стоматологическое отделение № 8 (Прием пациентов с 15 лет)

«Легко ни с кем не бывает»

Пресс-служба СК «АЛГА»

Guzel Yusupova | I am a sociologist of ethnicity and minority nationalism in the Russian Federation.

Заглушить «эхо войны». Озеро Кезеной-Ам притягивает туристов | ОБЩЕСТВО:Экология | ОБЩЕСТВО

Прикоснуться к природе

Смотрите также:

Татьяна Юсупова Детский сад Детский сад — Балтимор, Мэриленд 21209

Еженедельные пакеты обучения

Кристаллическая структура эукариотической рибосомы и ее комплексов с ингибиторами

Abstract

1.Введение

2. Структура эукариотической 80S рибосомы

3. Новая номенклатура рибосомных белков

4. Сегменты расширения

5. Мостики между субъединицами

6. Ингибирование эукариотической рибосомы

7. Заключение

Благодарности

Конкурирующие интересы

Финансирование

Каталожные номера

д-р Гульнара Юсупова — AcademiaNet

Доктор Катя Юсупова | Доверенные офтальмологи в Нью-Йорке, штат Нью-Йорк

центр гендерных проблем – Nashville Review

Лида Юсупова и Хила Коэн

Об облаках.Медведь двигал бревна в… | Гузель Юсупова

Публикации Noller Lab

Добавить комментарий Отменить ответ